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- PDB-4i80: Crystal structure of human menin in complex with a high-affinity ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i80
タイトルCrystal structure of human menin in complex with a high-affinity macrocyclic peptidomimetics
要素
  • Menin
  • macrocyclic peptidomimetic
キーワードTRANSCRIPTION/INHIBITOR / menin / MEN1 / MLL / macrocyclic peptidomimetic / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Y-form DNA binding / : / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of JNK cascade / T-helper 2 cell differentiation / MLL1/2 complex / osteoblast development / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...Y-form DNA binding / : / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of JNK cascade / T-helper 2 cell differentiation / MLL1/2 complex / osteoblast development / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / R-SMAD binding / cleavage furrow / MLL1 complex / negative regulation of cell cycle / negative regulation of osteoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / four-way junction DNA binding / response to UV / transcription repressor complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / negative regulation of protein phosphorylation / response to gamma radiation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / phosphoprotein binding / Post-translational protein phosphorylation / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / nuclear matrix / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / MAPK cascade / protein-macromolecule adaptor activity / double-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
macrocyclic peptidomimetic / Menin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Huang, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure-Based Design of High-Affinity Macrocyclic Peptidomimetics to Block the Menin-Mixed Lineage Leukemia 1 (MLL1) Protein-Protein Interaction.
著者: Zhou, H. / Liu, L. / Huang, J. / Bernard, D. / Karatas, H. / Navarro, A. / Lei, M. / Wang, S.
履歴
登録2012年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Derived calculations
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn ...entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num ..._pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.ref_id
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Menin
B: macrocyclic peptidomimetic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1892
ポリマ－62,1892
非ポリマー00
水00
1
A: Menin
B: macrocyclic peptidomimetic

A: Menin
B: macrocyclic peptidomimetic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3774
ポリマ－124,3774
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area5810 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area42280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.379, 141.379, 92.879
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Menin


分子量: 61061.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEN1, SCG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00255
#2: タンパク質・ペプチド macrocyclic peptidomimetic


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1127.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized compound / 由来: (合成) synthetic (人工物) / 参照: macrocyclic peptidomimetic
Has protein modificationY
配列の詳細MENIN SEQUENCE (CHAIN A) IS MENIN ISOFORM 2 (UNP IDENTIFIER: O00255-2). THE SEQUENCE OF THIS ...MENIN SEQUENCE (CHAIN A) IS MENIN ISOFORM 2 (UNP IDENTIFIER: O00255-2). THE SEQUENCE OF THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE AS FOLLOWS: RESIDUES 149-153 ARE MISSING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.04 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: 2.3 M NaCl, pH 7.0, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97941
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.096→100 Å / Num. obs: 16363 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 25.5 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 20.1 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / % possible all: 73.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→44.71 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1622 9.95 %
Rwork0.215 --
obs0.218 16307 92.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 79.2 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 107.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--46.3287 Å2-0 Å20 Å2
2---46.3287 Å2-0 Å2
3---92.6574 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→44.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3893 0 0 0 3893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2465403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7171455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005694
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.096-3.18720.3571080.3024912X-RAY DIFFRACTION71
3.1872-3.290.388960.3034997X-RAY DIFFRACTION75
3.29-3.40760.31981090.2831042X-RAY DIFFRACTION81
3.4076-3.5440.25171190.26981160X-RAY DIFFRACTION87
3.544-3.70520.26881340.23671202X-RAY DIFFRACTION93
3.7052-3.90040.24641700.2121274X-RAY DIFFRACTION99
3.9004-4.14460.26581410.1961303X-RAY DIFFRACTION100
4.1446-4.46440.2221340.19111336X-RAY DIFFRACTION100
4.4644-4.91310.24161560.19441314X-RAY DIFFRACTION100
4.9131-5.62290.20671660.19581322X-RAY DIFFRACTION100
5.6229-7.07970.25691410.20351370X-RAY DIFFRACTION100
7.0797-44.71260.20831480.20031453X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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