PDB-4i6x: Crystal Structure of Non-catalyic Domain of Protein Disulfide Iso...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4i6x

タイトル

Crystal Structure of Non-catalyic Domain of Protein Disulfide Isomerase-related (PDIr) Protein

要素

Protein disulfide-isomerase A5

キーワード

ISOMERASE / thioredoxin-like fold / protein binding / endoplasmic reticulum

機能・相同性

機能・相同性情報

protein-disulfide reductase activity => GO:0015035 / protein disulfide-isomerase / : / XBP1(S) activates chaperone genes / protein disulfide isomerase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / cell redox homeostasis / protein folding / oxidoreductase activity / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å

データ登録者

Kozlov, G. / Vinaik, R. / Gehring, K.

引用

ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structure of the Non-Catalytic Domain of the Protein Disulfide Isomerase-Related Protein (PDIR) Reveals Function in Protein Binding.
著者: Vinaik, R. / Kozlov, G. / Gehring, K.

履歴

登録	2012年11月30日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2013年4月3日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2013年5月8日	Group: Database references

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4i6x.cif.gz	58.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4i6x.ent.gz	47 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4i6x.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	4i6x_validation.pdf.gz	416.7 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	4i6x_full_validation.pdf.gz	416.8 KB	表示
XML形式データ	4i6x_validation.xml.gz	7.9 KB	表示
CIF形式データ	4i6x_validation.cif.gz	10.6 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i6/4i6x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i6/4i6x	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	6f24-d 2l1r-d 1jb3-d 6i23-1 5wbh-4 1okd-d 2mol-d 4x39-d 1aot-d 6i22-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#108 - 2008年12月 Hsp90 (Hsp90) 類似性 (1) #110 - 2009年2月オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ (Auxin and TIR1 Ubiquitin Ligase) 類似性 (1) #233 - 2019年5月 S-ニトロシル化ヘモグロビン (S-Nitrosylated Hemoglobin) 類似性 (3) #91 - 2007年7月チミン２量体 (Thymine Dimers) 類似性 (3)

登録構造単位

A: Protein disulfide-isomerase A5

15 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	34.686, 41.265, 90.893
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Protein disulfide-isomerase A5 / PDIr / Protein disulfide isomerase-related protein 分子量: 15024.337 Da / 分子数: 1 / 断片: non-catalytic domain (UNP residues 29-150) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA5, PDIR / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q14554, protein disulfide-isomerase
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

#1: タンパク質

Protein disulfide-isomerase A5 / PDIr / Protein disulfide isomerase-related protein

分子量: 15024.337 Da / 分子数: 1 / 断片: non-catalytic domain (UNP residues 29-150) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA5, PDIR / プラスミド: pET29a / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q14554, protein disulfide-isomerase

#2: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.16 Å³/Da / 溶媒含有率: 43.18 %
結晶化	温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.15 M DL-malic acid, 20% PEG3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射	モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 20332 / Num. obs: 19332 / % possible obs: 95.08 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.7 % / R_sym value: 0.031 / Net I/σ(I): 43.5
反射シェル	解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 972 / R_sym value: 0.268 / % possible all: 67.01

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
ADSC	Quantum	データ収集
PHENIX		モデル構築
REFMAC	5.2.0019	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

単波長異常分散 / 解像度: 1.5→45.45 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.955 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.936 / SU B: 2.367 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.23681	1050	5.2 %	RANDOM
R_work	0.19117	-	-	-
obs	0.1933	19332	95.08 %	-
all	-	20332	-	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 25.386 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	0.62 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.18 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.44 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.5→45.45 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	936	0	0	125	1061

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.008	0.022	967
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.17	1.977	1307
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	4.69	5	122
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	30.659	23.846	39
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	14.033	15	190
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	22.519	15	6
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.083	0.2	148
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.02	700
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.203	0.2	389
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.307	0.2	654
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.151	0.2	90
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined	0.155	0.2	44
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined	0.162	0.2	12
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.817	1.5	611
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.29	2	962
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	2.062	3	403
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	3.327	4.5	342

LS精密化シェル

解像度: 1.5→1.543 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.233	58	-
R_work	0.189	972	-
obs	-	-	67.01 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	2.6052	1.5663	1.0348	2.9273	0.1684	1.7182	-0.0894	0.1134	0.2316	-0.1442	0.0475	0.3952	-0.1679	-0.1505	0.0419	0.0261	0.0257	-0.0301	0.0355	-0.0088	0.0573	-11.9357	3.0688	11.1665
2	1.3502	0.3272	0.452	2.3127	1.0934	3.7826	-0.0206	-0.0539	-0.1028	-0.0074	-0.0162	0.1568	0.1379	-0.1916	0.0368	0.0151	-0.0046	0.0018	0.0499	-0.0129	0.0751	-11.1641	-7.3968	17.0193
3	3.2741	1.5727	0.5136	3.124	1.1964	2.5875	-0.1598	0.3556	-0.345	-0.2636	0.0903	-0.0894	0.2133	0.0518	0.0695	0.0413	-0.0084	0.0316	0.0248	-0.0554	0.0174	-5.6492	-9.4181	6.0343
4	0.1703	0.114	-0.2211	2.2509	-1.4358	2.4612	-0.0448	-0.0261	-0.0526	-0.0635	-0.0666	-0.1884	0.0531	0.2432	0.1114	0.0196	-0.0009	0.0006	0.0441	0.0024	0.0479	0.837	-4.203	19.0311
5	4.6103	2.5931	-1.0485	4.934	-2.6424	3.2831	-0.0077	0.3559	0.0533	-0.2895	-0.2066	-0.7946	-0.1434	0.5975	0.2143	-0.0032	-0.0186	0.0438	0.0659	0.0374	0.1068	8.0827	2.8735	19.2507

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	28 - 49
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	50 - 88
3	X-RAY DIFFRACTION	3	A	89 - 113
4	X-RAY DIFFRACTION	4	A	114 - 132
5	X-RAY DIFFRACTION	5	A	133 - 144

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)

-ムービー

-構造ビューア

+ビューアのログ

-このページ

-このウェブサイト

-オプション

+データを開く

-基本情報

-構造の表示

-ダウンロードとリンク

-ダウンロード

-検証レポート

-関連構造データ

-リンク

-集合体

-要素

-実験情報

-実験

-試料調製

-データ収集

-解析

+万見について

-お知らせ

-2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-2020年8月12日: 新型コロナ情報

+2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-万見 (Yorodumi)

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)