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- PDB-4i5n: Structural mechanism of trimeric PP2A holoenzyme involving PR70: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i5n
タイトルStructural mechanism of trimeric PP2A holoenzyme involving PR70: insight for Cdc6 dephosphorylation
要素
  • (Serine/threonine-protein phosphatase 2A ...) x 3
  • Microcystin-LR (MCLR) bound form
キーワードHYDROLASE/TOXIN / EF Hand / Phosphatase / CDC6 (Substrate) / TRANSFERASE-TOXIN complex / HYDROLASE-TOXIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vasopressin / positive regulation of chromosome segregation / CDC6 association with the ORC:origin complex / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation ...cellular response to vasopressin / positive regulation of chromosome segregation / CDC6 association with the ORC:origin complex / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / positive regulation of microtubule binding / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein antigen binding / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / traversing start control point of mitotic cell cycle / DNA replication checkpoint signaling / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / mitotic DNA replication checkpoint signaling / cellular response to angiotensin / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of growth / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / intercellular bridge / G1/S-Specific Transcription / negative regulation of DNA replication / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ERK/MAPK targets / positive regulation of cytokinesis / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA replication origin binding / mesoderm development / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / Activation of the pre-replicative complex / lateral plasma membrane / DNA replication initiation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / spindle midzone / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein dephosphorylation / meiotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / Assembly of the pre-replicative complex / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / regulation of protein phosphorylation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / mitotic spindle / kinase binding / spindle pole / Orc1 removal from chromatin
類似検索 - 分子機能
Recoverin; domain 1 - #230 / Recoverin; domain 1 - #220 / PP2A regulatory subunit B'', EF-hand domain / : / EF-hand domain / P2R3B, EF-hand / Cell division protein Cdc6/18 / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal / CDC6, C terminal winged helix domain ...Recoverin; domain 1 - #230 / Recoverin; domain 1 - #220 / PP2A regulatory subunit B'', EF-hand domain / : / EF-hand domain / P2R3B, EF-hand / Cell division protein Cdc6/18 / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / : / AAA domain / AAA lid domain / AAA lid domain / HEAT repeat / HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / EF-hand domain pair / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin-LR (MCLR) bound form / : / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Cell division control protein 6 homolog / Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Microcystis aeruginosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wlodarchak, N. / Satyshur, K.A. / Guo, F. / Xing, Y.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Ca(2+)-dependent PP2A heterotrimer and insights into Cdc6 dephosphorylation.
著者: Wlodarchak, N. / Guo, F. / Satyshur, K.A. / Jiang, L. / Jeffrey, P.D. / Sun, T. / Stanevich, V. / Mumby, M.C. / Xing, Y.
履歴
登録2012年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Structure summary
改定 1.22013年7月24日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen ...diffrn_detector / entity_src_gen / pdbx_validate_polymer_linkage / software
Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta - Cell division control protein 6 homolog chimeric construct
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform, PP2A-alpha
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta - Cell division control protein 6 homolog chimeric construct
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform, PP2A-alpha
G: Microcystin-LR (MCLR) bound form
H: Microcystin-LR (MCLR) bound form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,39916
ポリマ－300,0188
非ポリマー3808
水3,117173
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta - Cell division control protein 6 homolog chimeric construct
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform, PP2A-alpha
G: Microcystin-LR (MCLR) bound form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1998
ポリマ－150,0094
非ポリマー1904
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta - Cell division control protein 6 homolog chimeric construct
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform, PP2A-alpha
H: Microcystin-LR (MCLR) bound form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1998
ポリマ－150,0094
非ポリマー1904
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.100, 101.077, 347.164
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

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Serine/threonine-protein phosphatase 2A ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Medium tumor antigen-associated 61 kDa protein / PP2A subunit A isoform PR65-alpha / PP2A subunit A ...Medium tumor antigen-associated 61 kDa protein / PP2A subunit A isoform PR65-alpha / PP2A subunit A isoform R1-alpha


分子量: 65563.461 Da / 分子数: 2 / 断片: PP2A A alpha subunit (9-589) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R1A / プラスミド: pCool / 細胞株 (発現宿主): DH5a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30153
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'' subunit beta - Cell division control protein 6 homolog chimeric construct / PP2A subunit B isoform PR48 Protein phosphatase 2A 48 kDa regulatory subunit


分子量: 47649.289 Da / 分子数: 2
断片: UNP Q9Y5P8 residues 122-490 and UNP Q99741 residues 70-90
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R3B, PPP2R3L / プラスミド: PQlinkG / 細胞株 (発現宿主): DH5a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5P8, UniProt: Q99741
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform, PP2A-alpha


分子量: 35780.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA / プラスミド: FBQH / 細胞株 (発現宿主): high5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 GH

#4: タンパク質・ペプチド Microcystin-LR (MCLR) bound form


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1016.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Microcystis aeruginosa (バクテリア) / 参照: Microcystin-LR (MCLR) bound form

-
非ポリマー , 3種, 181分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE LINKER IS DERIVED FROM JMJD6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.75
詳細: 0.03M Succinic acid with 7% PEG 3350. Protein (6.2mg/mL) in 10mM tris pH 8.0, 150mM NaCl, 5mM DTT, 1mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. all: 119018 / Num. obs: 119018 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 11.85
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 4.8 % / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CRANK位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→49.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 13.541 / SU ML: 0.261 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.356 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24963 4113 4.9 %RANDOM
Rwork0.18315 ---
obs0.18642 79333 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.432 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.78 Å2-0 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19745 0 8 173 19926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01920202
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0219253
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4471.97427309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1513.00144296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.22252465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.59924.136943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.196153377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.23715133
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.23087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02122650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 296 -
Rwork0.283 5786 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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