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- PDB-4i49: Structure of ngNAGS bound with bisubstrate analog CoA-NAG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i49
タイトルStructure of ngNAGS bound with bisubstrate analog CoA-NAG
要素Amino-acid acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Protein-bisubstrate analog complex / Synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


amino-acid N-acetyltransferase
類似検索 - 分子機能
N-acetylglutamate synthase, kinase-like domain / Amino-acid N-acetyltransferase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. ...N-acetylglutamate synthase, kinase-like domain / Amino-acid N-acetyltransferase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1C4 / Amino-acid acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae SK-93-1035 (淋菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Shi, D. / Zhao, G. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2013
タイトル: Structure of the complex of Neisseria gonorrhoeae N-acetyl-l-glutamate synthase with a bound bisubstrate analog.
著者: Zhao, G. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
履歴
登録2012年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amino-acid acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2863
ポリマ－49,2351
非ポリマー1,0512
水61334
1
A: Amino-acid acetyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,71718
ポリマ－295,4136
非ポリマー6,30412
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_554-y,-x,-z-11
crystal symmetry operation5_554-x+y,y,-z-11
crystal symmetry operation6_554x,x-y,-z-11
Buried area22380 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area103610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.521, 98.521, 90.009
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number149
Space group name H-MP312

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要素

#1: タンパク質 Amino-acid acetyltransferase / N-acetylglutamate synthase


分子量: 49235.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae SK-93-1035 (淋菌)
株: ATCC53420 / 遺伝子: argA, NGLG_00316 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D1ED56, amino-acid N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-1C4 / (2S)-2-({(3S,5R,9R)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9-trihydroxy-8,8-dimethyl-3,5-dioxido-10,14,20-trioxo-2,4,6-trioxa-18-thia-11,15-diaza-3lambda~5~,5lambda~5~-diphosphaicosan-20-yl}amino)pentanedioic acid (non-preferred name)


分子量: 954.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H45N8O21P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100 mM Tri-Na citrate, 0.2M MgCl2, 8% PEG3350 , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年7月20日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. all: 13177 / Num. obs: 13151 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 53.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / Num. unique all: 647 / % possible all: 64.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3B8G

3b8g


解像度: 2.75→24.042 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7922 / SU ML: 0.79 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / σ(I): 0 / 位相誤差: 27.67 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2713 1331 10.12 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
obs0.1977 13149 99.93 %-
all-13151 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.45 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 118.41 Å2 / Biso mean: 49.4288 Å2 / Biso min: 22.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8429 Å20 Å2-0 Å2
2--0.8429 Å20 Å2
3----1.6859 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→24.042 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3227 0 66 34 3327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083347
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1884533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4341226
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7503-2.84840.37431340.287611701304100
2.8484-2.96230.36331340.269411791313100
2.9623-3.09680.33561330.231911691302100
3.0968-3.25970.34481270.220111701297100
3.2597-3.46340.29071290.216511651294100
3.4634-3.72990.28831320.195311861318100
3.7299-4.10360.26791280.176511891317100
4.1036-4.69360.2221380.143611801318100
4.6936-5.89890.22521310.172311831314100
5.8989-24.04310.24511450.16891227137299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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