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Yorodumi- PDB-3d2m: Crystal structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria go... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d2m | ||||||
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Title | Crystal structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria gonorrhoeae complexed with coenzyme A and L-glutamate | ||||||
Components | Putative acetylglutamate synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Protein-CoA-Glu ternary complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information methione N-acyltransferase activity / amino-acid N-acetyltransferase / acetyl-CoA:L-glutamate N-acetyltransferase activity / arginine biosynthetic process / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Neisseria gonorrhoeae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.21 Å | ||||||
Authors | Shi, D. / Min, L. / Jin, Z. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2009 Title: Mechanism of Allosteric Inhibition of N-Acetyl-L-glutamate Synthase by L-Arginine. Authors: Min, L. / Jin, Z. / Caldovic, L. / Morizono, H. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d2m.cif.gz | 99.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d2m.ent.gz | 74.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d2m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d2m_validation.pdf.gz | 827.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3d2m_full_validation.pdf.gz | 841 KB | Display | |
Data in XML | 3d2m_validation.xml.gz | 19.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3d2m_validation.cif.gz | 27 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d2m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d2m | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3d2pC 3b8gS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
| x 6||||||||
Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 49235.492 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: V312I, D336N, P427S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Neisseria gonorrhoeae (bacteria) / Strain: ATCC53420 / Gene: argA / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5FAK7, amino-acid N-acetyltransferase |
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#2: Chemical | ChemComp-COA / |
#3: Chemical | ChemComp-GLU / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: evaporation / pH: 6.4 Details: 8% PEG3350, 100 mM ammonium citrate, pH 6.4, EVAPORATION, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1 Å |
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Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 19, 2008 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.21→90.17 Å / Num. all: 25434 / Num. obs: 24544 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 37.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.21→2.29 Å / Redundancy: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 1836 / % possible all: 72.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 3B8G Resolution: 2.21→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 17.267 / SU ML: 0.218 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.304 / ESU R Free: 0.242 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.175 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.21→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.21→2.268 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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