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Yorodumi- PDB-2r8v: Native structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria gon... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2r8v | ||||||
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Title | Native structure of N-acetylglutamate synthase from Neisseria gonorrhoeae | ||||||
Components | Putative acetylglutamate synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Protein-AcCoA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetyl-CoA:L-glutamate N-acetyltransferase activity / methione N-acyltransferase activity / amino-acid N-acetyltransferase / arginine biosynthetic process / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Neisseria gonorrhoeae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Shi, D. / Sagar, V. / Jin, Z. / Yu, X. / Caldovic, L. / Morizono, H. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2008 Title: The crystal structure of N-acetyl-L-glutamate synthase from Neisseria gonorrhoeae provides insights into mechanisms of catalysis and regulation. Authors: Shi, D. / Sagar, V. / Jin, Z. / Yu, X. / Caldovic, L. / Morizono, H. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2r8v.cif.gz | 101.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2r8v.ent.gz | 76.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2r8v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r8/2r8v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r8/2r8v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
| x 6|||||||||
Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 49235.492 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: V312I, D336N, P427S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Neisseria gonorrhoeae (bacteria) / Strain: ATCC 53420 / Gene: argA / Plasmid: pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5FAK7, amino-acid N-acetyltransferase |
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#2: Chemical | ChemComp-ACO / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.8 Details: 25% PEG3350, 100mM CsCl, 100 MM sodium citrate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1 Å |
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Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Jun 18, 2007 / Details: mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→20 Å / Num. all: 17454 / Num. obs: 17297 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 30.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.584 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 17.872 / SU ML: 0.222 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.537 / ESU R Free: 0.293 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. For this and related entry 2R98, The structures were solved by MAD datasets collect at three wavelengths at Se edge. After the first ...Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. For this and related entry 2R98, The structures were solved by MAD datasets collect at three wavelengths at Se edge. After the first structural model was built, the refinements were carried on against different datasets since they are in same space group and a similar unit cell.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.591 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.5→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Xplor file |
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