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- PDB-4i1f: Structure of Parkin-S223P E3 ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i1f
タイトルStructure of Parkin-S223P E3 ligase
要素E3 ubiquitin-protein ligase parkin
キーワードLIGASE / RBR E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation protein catabolic process at presynapse / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity ...negative regulation of primary amine oxidase activity / positive regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of lipid transport / positive regulation of neurotransmitter uptake / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation protein catabolic process at presynapse / regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of spontaneous neurotransmitter secretion / negative regulation of intralumenal vesicle formation / negative regulation of glucokinase activity / negative regulation of exosomal secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / type 2 mitophagy / Lewy body / protein K27-linked ubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of mitochondrial fusion / free ubiquitin chain polymerization / regulation of synaptic vesicle transport / negative regulation of mitochondrial fusion / protein K29-linked ubiquitination / : / positive regulation of protein linear polyubiquitination / F-box domain binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of necroptotic process / positive regulation of mitophagy / regulation of cellular response to oxidative stress / regulation of dopamine metabolic process / dopaminergic synapse / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to toxic substance / positive regulation of dendrite extension / protein K6-linked ubiquitination / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / norepinephrine metabolic process / protein localization to mitochondrion / negative regulation of JNK cascade / positive regulation of protein localization to membrane / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to dopamine / mitochondrial fission / protein K11-linked ubiquitination / aggresome assembly / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical Wnt signaling pathway / autophagy of mitochondrion / aggresome / regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of DNA binding / positive regulation of mitochondrial fission / dopamine uptake involved in synaptic transmission / regulation of dopamine secretion / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / ubiquitin-specific protease binding / dopamine metabolic process / protein deubiquitination / startle response / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / phospholipase binding / protein K63-linked ubiquitination / regulation of protein ubiquitination / regulation of glucose metabolic process / mitophagy / cellular response to unfolded protein / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to manganese ion / protein autoubiquitination / negative regulation of insulin secretion / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ubiquitin ligase complex / ERAD pathway / heat shock protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp70 protein binding / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / adult locomotory behavior / regulation of mitochondrial membrane potential / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / learning / ubiquitin binding / mitochondrion organization / regulation of autophagy / central nervous system development / synaptic transmission, glutamatergic / G protein-coupled receptor binding / PDZ domain binding / macroautophagy / protein destabilization / regulation of protein stability
類似検索 - 分子機能
IBR domain / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family ...IBR domain / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase parkin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Lougheed, J.C. / Brecht, E. / Yao, N.H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: Structure and function of Parkin E3 ubiquitin ligase reveals aspects of RING and HECT ligases.
著者: Riley, B.E. / Lougheed, J.C. / Callaway, K. / Velasquez, M. / Brecht, E. / Nguyen, L. / Shaler, T. / Walker, D. / Yang, Y. / Regnstrom, K. / Diep, L. / Zhang, Z. / Chiou, S. / Bova, M. / ...著者: Riley, B.E. / Lougheed, J.C. / Callaway, K. / Velasquez, M. / Brecht, E. / Nguyen, L. / Shaler, T. / Walker, D. / Yang, Y. / Regnstrom, K. / Diep, L. / Zhang, Z. / Chiou, S. / Bova, M. / Artis, D.R. / Yao, N. / Baker, J. / Yednock, T. / Johnston, J.A.
履歴
登録2012年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase parkin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,10910
ポリマ－36,4491
非ポリマー6619
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.955, 133.155, 65.385
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase parkin / Parkinson juvenile disease protein 2 / Parkinson disease protein 2


分子量: 36448.648 Da / 分子数: 1 / 断片: R0RBR (UNP residues 141-465) / 変異: S223P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARK2, PRKN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60260, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BA / BARIUM ION / バリウムジカチオン


分子量: 137.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ba
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 20% PEG4000, 10% isopropanol, 10 mM barium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.2831, 1.2699
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月6日
放射モノクロメーター: Khozu double flat crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28311
21.26991
反射解像度: 1.58→73 Å / Num. all: 52798 / Num. obs: 52033 / % possible obs: 98.55 % / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.58→1.67 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.99 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.58→72.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.607 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24528 2650 5.1 %RANDOM
Rwork0.20508 ---
obs0.20706 52033 99.46 %-
all-52033 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.743 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→72.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2400 0 9 267 2676
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0192466
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.261.9423342
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.555304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.09523.248117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.40415399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.551520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0211921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.478 194 -
Rwork0.429 3351 -
obs--98.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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