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- PDB-4hwi: Crystal structure of ATBAG1 in complex with HSP70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hwi
タイトルCrystal structure of ATBAG1 in complex with HSP70
要素
  • BAG family molecular chaperone regulator 1
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE/APOPTOSIS / BAG domain / ubiquitin-like domain / co-chaperone / complex with molecular chaperone / CHAPERONE-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / protein carrier chaperone / response to nickel cation / Respiratory syncytial virus genome transcription / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / response to odorant / C3HC4-type RING finger domain binding / synaptic vesicle uncoating / positive regulation by host of viral genome replication / clathrin coat disassembly / CHL1 interactions / ATP-dependent protein disaggregase activity / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / membrane organization / glycinergic synapse / Prp19 complex / presynaptic cytosol / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic specialization membrane / intermediate filament / regulation of postsynapse organization / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / postsynaptic cytosol / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / phosphatidylserine binding / positive regulation of proteolysis / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / estrous cycle / Protein methylation / ATP metabolic process / positive regulation of phagocytosis / forebrain development / skeletal muscle tissue development / heat shock protein binding / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to cadmium ion / cellular response to starvation / autophagosome / photoreceptor inner segment / lysosomal lumen / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / kidney development / dendritic shaft / response to activity / response to progesterone / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / peptide binding / ADP binding / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / mRNA splicing, via spliceosome / cellular response to hydrogen peroxide / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / unfolded protein binding / late endosome / melanosome / protein folding / synaptic vesicle / MHC class II protein complex binding / response to estradiol / Clathrin-mediated endocytosis
類似検索 - 分子機能
BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein / BAG family molecular chaperone regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.273 Å
データ登録者Shen, Y. / Fang, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structural insight into plant programmed cell death mediated by BAG proteins in Arabidopsis thaliana.
著者: Fang, S. / Li, L. / Cui, B. / Men, S. / Shen, Y. / Yang, X.
履歴
登録2012年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: BAG family molecular chaperone regulator 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7772
ポリマ－61,7772
非ポリマー00
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.928, 87.360, 65.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.18, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 41591.020 Da / 分子数: 1 / 断片: HSP70 ATPase domain (UNP residues 5-381) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSC70, HSP73, HSPA10, HSPA8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11142
#2: タンパク質 BAG family molecular chaperone regulator 1 / Bcl-2-associated athanogene 1


分子量: 20185.732 Da / 分子数: 1 / 断片: BAG domain (UNP residues 66-242) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g52060, BAG1, MSG15.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0WUQ1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.02 M citric acid / 0.08 M Bis-Tris propane, pH 8.8, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9795 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月5日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97921
反射解像度: 2.273→35.604 Å / Num. all: 30237 / Num. obs: 29495 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.273→2.34 Å / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.6.4_486)モデル構築
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6.4_486位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1HX1 AND 4HWC

1hx1

4hwc


解像度: 2.273→35.604 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2587 1487 5.08 %
Rwork0.2026 --
obs0.2055 29291 96.95 %
all-29513 -
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.363 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.9987 Å2-0 Å2-3.0264 Å2
2---10.1306 Å20 Å2
3----0.8681 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.273→35.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4307 0 0 114 4421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074365
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0085875
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8321656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065677
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005759
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.273-2.34680.3007990.20742055X-RAY DIFFRACTION79
2.3468-2.43060.28731380.21782563X-RAY DIFFRACTION98
2.4306-2.52790.32311350.21632548X-RAY DIFFRACTION98
2.5279-2.64290.27771390.21062559X-RAY DIFFRACTION99
2.6429-2.78220.27371300.21782575X-RAY DIFFRACTION99
2.7822-2.95650.31221330.23122615X-RAY DIFFRACTION99
2.9565-3.18460.31381480.23762538X-RAY DIFFRACTION99
3.1846-3.50480.29031350.22992606X-RAY DIFFRACTION100
3.5048-4.01140.24651390.19762601X-RAY DIFFRACTION100
4.0114-5.05170.17851580.14712595X-RAY DIFFRACTION100
5.0517-35.6080.2251330.18982549X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.9841 Å / Origin y: 11.2972 Å / Origin z: -12.5329 Å
111213212223313233
T0.0613 Å2-0.0121 Å20.0117 Å2-0.045 Å20.0205 Å2--0.0346 Å2
L0.2685 °2-0.0739 °20.1816 °2-0.1791 °20.0225 °2--0.1589 °2
S0.0824 Å °0.0434 Å °-0.0354 Å °-0.0477 Å °-0.0629 Å °0.0212 Å °0.0341 Å °0.014 Å °-0.0179 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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