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万見
- PDB-4hp9: Crystal structure of the N-terminal truncated PAS domain from the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hp9
タイトルCrystal structure of the N-terminal truncated PAS domain from the hERG potassium channel
要素Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Potassium channel domain (カリウムチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane ...inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / C3HC4-type RING finger domain binding / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of membrane repolarization / membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / inward rectifier potassium channel activity / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / delayed rectifier potassium channel activity / membrane depolarization during action potential / regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / cardiac muscle contraction / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / regulation of membrane potential / cellular response to xenobiotic stimulus / scaffold protein binding / transcription cis-regulatory region binding / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / 細胞膜 / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...Potassium channel, voltage-dependent, ERG / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS-associated, C-terminal / PAS domain / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Β-ラクタマーゼ / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Adaixo, R. / Morais-Cabral, J.H. / Harley, C.A.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structural properties of PAS domains from the KCNH potassium channels
著者: Adaixo, R. / Harley, C.A. / Castro-Rodrigues, A.F. / Morais-Cabral, J.H.
履歴
登録2012年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4361
ポリマ－14,4361
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.528, 89.528, 89.528
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number208
Space group name H-MP4232

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2 / Eag homolog / Ether-a-go-go-related gene potassium channel 1 / ERG-1 / Eag-related protein 1 / ...Eag homolog / Ether-a-go-go-related gene potassium channel 1 / ERG-1 / Eag-related protein 1 / Ether-a-go-go-related protein 1 / H-ERG / hERG-1 / hERG1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv11.1


分子量: 14435.706 Da / 分子数: 1 / 断片: PAS domain of KCNH channel, UNP residues 10-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERG, ERG1, HERG, KCNH2 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: Q12809
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.61 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% PEG-MME2000, 0.1M potasiumm thiocyanate, 1.0% benzamidine-HCl, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0015 Å
検出器タイプ: MARCCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→89.528 Å / Num. all: 7429 / Num. obs: 7429 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1.45 / Observed criterion σ(I): 1.1 / 冗長度: 9.9 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.12-2.237.80.7830.6911.1797910200.270.7830.6912.997.1
2.23-2.3710.50.4550.4121.9103409880.1390.4550.4125.799.7
2.37-2.5310.50.2970.272.9100479560.090.2970.278.6100
2.53-2.7410.50.2310.213.791348720.0710.2310.2110.7100
2.74-310.40.1480.1355.885818240.0450.1480.13516.3100
3-3.3510.30.080.07310.676237420.0250.080.07328.4100
3.35-3.8710.20.0530.04815.468986750.0170.0530.04839.4100
3.87-4.749.80.0390.03619.856895790.0120.0390.03653.3100
4.74-6.79.50.040.0362044864710.0130.040.03651.6100
6.7-89.52880.0230.02129.924173020.0080.0230.02162100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BYW

1byw


解像度: 2.12→44.764 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.798 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 25.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 642 4.9 %random
Rwork0.1937 ---
obs0.1959 7403 99.18 %-
all-13112 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.305 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.52 Å2 / Biso mean: 27.7094 Å2 / Biso min: 10.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→44.764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数914 0 0 89 1003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008920
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0331241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064141
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.345334
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.12-2.28260.38591290.31442425255496
2.2826-2.51230.26131250.216125022627100
2.5123-2.87580.26451250.197825162641100
2.8758-3.6230.22561350.184825102645100
3.623-44.7740.18311280.159325172645100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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