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- PDB-4hkc: 14-3-3-zeta in complex with S1011 phosphorylated integrin alpha-4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hkc
タイトル14-3-3-zeta in complex with S1011 phosphorylated integrin alpha-4 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • alpha-4 integrin derived phosphorylated peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / 14-3-3 / all-helical protein / regulatory / alpha-4 integrin tail / phosphorylation / SIGNAL TRANSDUCTION / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent extracellular exosome endocytosis / negative regulation of protein homodimerization activity / immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / diapedesis / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / synaptic target recognition / Golgi reassembly ...clathrin-dependent extracellular exosome endocytosis / negative regulation of protein homodimerization activity / immune response in gut-associated lymphoid tissue / cell-matrix adhesion involved in ameboidal cell migration / integrin alpha4-beta7 complex / diapedesis / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / synaptic target recognition / Golgi reassembly / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / axonogenesis involved in innervation / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / protein antigen binding / leukocyte tethering or rolling / respiratory system process / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / integrin complex / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / heterotypic cell-cell adhesion / neuron projection extension / negative regulation of vasoconstriction / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / cellular response to cytokine stimulus / endodermal cell differentiation / fibronectin binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Integrin cell surface interactions / positive regulation of T cell migration / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / coreceptor activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / cell adhesion molecule binding / negative regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / substrate adhesion-dependent cell spreading / B cell differentiation / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / TP53 Regulates Metabolic Genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / cell-cell adhesion / cellular response to amyloid-beta / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / integrin binding / intracellular protein localization / melanosome / growth cone / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. ...: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin alpha-4 / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bonet, R. / Campbell, I.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Characterization of 14-3-3-zeta Interactions with integrin tails
著者: Bonet, R. / Vakonakis, I. / Campbell, I.D.
履歴
登録2012年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月19日Group: Database references
改定 1.22018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32021年4月21日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: alpha-4 integrin derived phosphorylated peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0793
ポリマ－31,9872
非ポリマー921
水2,180121
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: alpha-4 integrin derived phosphorylated peptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: alpha-4 integrin derived phosphorylated peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1576
ポリマ－63,9734
非ポリマー1842
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.030, 111.600, 72.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / 14-3-3 zeta protein / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28188.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal His-tag followed by a 3C protease cleavage site
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pET16-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド alpha-4 integrin derived phosphorylated peptide / CD49 antigen-like family member D / Integrin alpha-IV / VLA-4 subunit alpha


分子量: 3797.991 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1003-1032 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized peptide corresponding to alpha-4 integrin tail
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13612
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Na HEPES (pH 7.5), 25% PEG 2000 MME, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9163 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9163 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→44.5 Å / Num. all: 18798 / Num. obs: 18798 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 49.47 Å2 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 2725 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O02

2o02


解像度: 2.2→34.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9507 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9375 / SU R Cruickshank DPI: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 965 5.15 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.1991 18798 --
obs0.1991 18727 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4036 Å20 Å20 Å2
2--0.2998 Å20 Å2
3----0.7034 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.357 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1895 0 6 121 2022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011925HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.022589HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d710SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes61HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes268HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1925HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.2
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion249SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2414SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.33 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2379 171 5.7 %
Rwork0.2274 2827 -
all0.228 2998 -
obs--99.4 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.1337 Å / Origin y: 7.89 Å / Origin z: 17.4031 Å
111213212223313233
T-0.0376 Å20.0065 Å2-0.187 Å2--0.1533 Å20.0198 Å2---0.0456 Å2
L0.8825 °2-0.3647 °2-0.4773 °2-2.6943 °20.6138 °2--1.535 °2
S-0.0858 Å °-0.1571 Å °0.0414 Å °0.7998 Å °0.0807 Å °-0.6837 Å °-0.0055 Å °0.1525 Å °0.0051 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|2 - A|230 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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