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万見
- PDB-4hk2: U7Ub25.2540 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hk2
タイトルU7Ub25.2540
要素Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN/Inhibitor / Computationally designed ubiquitin / USP7 / SIGNALING PROTEIN-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling / Degradation of AXIN / Peroxisomal protein import / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Stabilization of p53 / Termination of translesion DNA synthesis / Hedgehog ligand biogenesis / EGFR downregulation / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of FGFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain ...Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Murray, J.M. / Rouge, L.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Potent and selective inhibitors of USP7/HAUSP activity by protein conformational stabilization
著者: Zhang, Y. / Zhou, L. / Rouge, L. / Phillips, A.H. / Lam, C. / Liu, P. / Sandoval, W. / Helgason, E. / Murray, J.M. / Wertz, I. / Corn, J.E.
履歴
登録2012年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7375
ポリマ－35,6414
非ポリマー961
水4,414245
1
A: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0062
ポリマ－8,9101
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9101
ポリマ－8,9101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9101
ポリマ－8,9101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9101
ポリマ－8,9101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.782, 85.782, 54.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-259-

HOH

21D-149-

HOH

31D-159-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq -1:71 )
21chain B and (resseq -1:71 )
31chain C and (resseq -1:71 )
41chain D and (resseq -1:71 )

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Auth seq-ID: -1 - 71 / Label seq-ID: 1 - 73

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain 'A' and (resseq -1:71 )AA
2chain 'B' and (resseq -1:71 )BB
3chain 'C' and (resseq -1:71 )CC
4chain 'D' and (resseq -1:71 )DD

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.507993, 0.861338, 0.006303), (-0.861243, -0.507788, -0.020304), (-0.014288, -0.015743, 0.999774)-21.835699, 37.702599, -17.564301
2given(-0.536987, -0.84359, -0.00057), (-0.84346, 0.536892, 0.017935), (-0.014824, 0.010111, -0.999839)41.870602, -1.71126, 17.821301
3given(-0.517835, -0.855471, 0.003907), (-0.853849, 0.517124, 0.059358), (-0.0528, 0.027401, -0.998229)21.998899, 36.684601, 18.6633

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8910.185 Da / 分子数: 4 / 変異: T7F, L8R, I13Y, R42W, Q49R, L69G, L71R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC, Ubiquitin / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 2.4 M AmSO4 and 0.1M Citric acid pH 4.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→43.9 Å / Num. obs: 45185 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.405 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 402 / % possible all: 88

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXdev_982精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ubq

1ubq


解像度: 1.4→28.079 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 2257 5 %random
Rwork0.1966 ---
obs0.1989 45124 98.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.924 Å2 / ksol: 0.556 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 61.62 Å2 / Biso mean: 19.0583 Å2 / Biso min: 5.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0596 Å2-0 Å20 Å2
2---0.0596 Å2-0 Å2
3---0.1191 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→28.079 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2423 0 5 245 2673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0292484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9593338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.665984
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.938
12B575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.938
13C580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.61
14D575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.794
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.43040.27511410.22062443258491
1.4304-1.46370.32211450.21862521266695
1.4637-1.50030.28461530.21232641279499
1.5003-1.54090.23561450.194426902835100
1.5409-1.58620.27931580.194926822840100
1.5862-1.63740.27781150.196527202835100
1.6374-1.69590.29121410.194727002841100
1.6959-1.76380.23491510.201826742825100
1.7638-1.84410.23881180.190527282846100
1.8441-1.94130.23321370.180227212858100
1.9413-2.06290.21241520.181626962848100
2.0629-2.22210.21561280.175927252853100
2.2221-2.44560.20091490.176727202869100
2.4456-2.79920.20731550.197427252880100
2.7992-3.52560.21091370.183927592896100
3.5256-28.0790.27971320.23442722285494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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