[日本語] English
万見
- PDB-4hjk: U7Ub7 Disulfide variant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hjk
タイトルU7Ub7 Disulfide variant
要素Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN/Inhibitor / USP7 / cytoplasmic / SIGNALING PROTEIN-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression ...Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) ...Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Uncharacterized protein DKFZp434K0435
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.784 Å
データ登録者Murray, J.M. / Rouge, L.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Potent and selective inhibitors of USP7/HAUSP activity by protein conformational stabilization
著者: Zhang, Y. / Zhou, L. / Rouge, L. / Phillips, A.H. / Lam, C. / Liu, P. / Sandoval, W. / Helgason, E. / Murray, J.M. / Wertz, I. / Corn, J.E.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8142
ポリマ－8,7191
非ポリマー951
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.197, 43.197, 79.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-253-

HOH

21A-265-

HOH

31A-288-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin / Protein DKFZp434K0435


分子量: 8718.974 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 87-162 / 変異: T7C, I13N, I36Y, L69C, L71R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp434K0435, Ubiquitin / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UFQ0, UniProt: P62987*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 2.4M AmSO4 and 0.1M Citric acid pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Saturn 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月29日
放射プロトコル: SINGLE / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→43.197 Å / Num. all: 7483 / Num. obs: 7483 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 12.5 Å2 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.78-1.889.60.383293479750.38391.4
1.88-1.9913.40.2782.8133229940.27898.6
1.99-2.1313.50.1774.4129119590.17798.8
2.13-2.313.40.1465.3119428920.14699.3
2.3-2.5213.60.1226.3112968280.12299.5
2.52-2.8213.40.17.6104217750.199.8
2.82-3.2613.50.07110.491936820.07199.9
3.26-3.99130.0561377055930.056100
3.99-5.6412.60.04315.961094860.043100
5.64-43.19710.80.04814.132432990.04899.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1UBQ

1ubq


解像度: 1.784→37.918 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: Random / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 345 4.63 %
Rwork0.1835 --
obs0.1851 7457 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.49 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.903 Å2 / ksol: 0.405 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 50.95 Å2 / Biso mean: 15.1537 Å2 / Biso min: 2.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2088 Å20 Å2-0 Å2
2---0.2088 Å20 Å2
3---0.4177 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.784→37.918 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数609 0 5 88 702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.386815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09793
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006106
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.355241
LS精密化 シェル解像度: 1.784→2.2476 Å / Total num. of bins used: 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 166 -
Rwork0.1691 3391 -
all-3557 -
obs--96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.70970.11980.2050.645-0.22471.07990.0518-0.09250.05760.1697-0.0430.10520.0158-0.06540.01150.0992-0.0232-0.00960.04990.01180.05815.333-3.83797.0186
21.6962-1.04320.00912.62452.23142.93340.05920.04850.1313-0.081-0.0102-0.0778-0.11840.0827-0.03890.0452-0.0028-0.02070.04140.01420.07198.3494.30845.294
35.44730.7911-2.35471.67771.48853.31160.24740.115-0.0569-0.0051-0.0208-0.1155-0.1706-0.029-0.19320.08920.0138-0.00750.0589-0.0010.060514.24056.18939.9774
40.79840.4768-0.76373.99260.33561.53540.0612-0.25520.13550.03340.2229-0.3719-0.05570.2616-0.06330.05070.0071-0.01770.0884-0.0010.152718.8301-3.51625.3897
52.49620.9181-0.89762.1411-1.00022.29650.08310.1485-0.3485-0.0359-0.0665-0.35370.0879-0.00130.03190.0784-0.02010.0050.0702-0.01460.082911.8738-6.9215-1.7919
60.8717-0.4048-0.70791.58060.70762.14940.0936-0.14020.3217-0.07930.0198-0.2111-0.18250.32860.12640.0415-0.0168-0.03240.02720.02130.08715.2611-2.781312.9256
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:22)A1 - 22
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 23:34)A23 - 34
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 35:39)A35 - 39
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 40:49)A40 - 49
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 50:65)A50 - 65
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 66:73)A66 - 73

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る