[日本語] English
万見
- PDB-4hjj: Structure Reveals Function of the Dual Variable Domain Immunoglob... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hjj
タイトルStructure Reveals Function of the Dual Variable Domain Immunoglobulin (DVD-Ig) Molecule
要素
  • (Anti-IL12 Anti-IL18 DFab ...) x 2
  • Interleukin-18
キーワードIMMUNE SYSTEM / DFab complex / IL-18 / Dual Variable Domain Immunoglobulin
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of neuroinflammatory response / neutrophil activation / positive regulation of NK T cell proliferation ...interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of neuroinflammatory response / neutrophil activation / positive regulation of NK T cell proliferation / negative regulation of myoblast differentiation / Interleukin-1 processing / positive regulation of natural killer cell proliferation / sleep / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / triglyceride homeostasis / natural killer cell activation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / type 2 immune response / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / T-helper 1 type immune response / natural killer cell mediated cytotoxicity / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / Pyroptosis / establishment of skin barrier / regulation of cell adhesion / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cholesterol homeostasis / cytokine activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / inflammatory response / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-18 / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jakob, C.G. / Edalji, R. / Judge, R.A. / DiGiammarino, E. / Li, Y. / Gu, J. / Ghayur, T.
引用ジャーナル: MAbs / 年: 2013
タイトル: Structure reveals function of the dual variable domain immunoglobulin (DVD-Ig[TM]) molecule
著者: Jakob, C.G. / Edalji, R. / Judge, R.A. / Digiammarino, E. / Li, Y. / Gu, J. / Ghayur, T.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Interleukin-18
H: Anti-IL12 Anti-IL18 DFab Heavy Chain
L: Anti-IL12 Anti-IL18 DFab Light Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9057
ポリマ－91,5893
非ポリマー3164
水15,241846
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area35760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)274.385, 65.498, 78.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-817-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Interleukin-18 / IL-18 / Iboctadekin / Interferon gamma-inducing factor / IFN-gamma-inducing factor / Interleukin-1 ...IL-18 / Iboctadekin / Interferon gamma-inducing factor / IFN-gamma-inducing factor / Interleukin-1 gamma / IL-1 gamma


分子量: 18067.457 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP resiudes 37-192 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL18, IGIF, IL1F4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14116

-
抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 Anti-IL12 Anti-IL18 DFab Heavy Chain


分子量: 37747.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Anti-IL12 Anti-IL18 DFab Light Chain


分子量: 35774.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 4種, 850分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 846 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M Ammonium Sulfate, 0.1M Sodium Acetate., pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→136.628 Å / Num. all: 81437 / Num. obs: 80760 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 42.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→21.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9205 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9073 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2195 4001 5.02 %RANDOM
Rwork0.1838 ---
obs0.1856 79684 97.69 %-
all-81568 --
原子変位パラメータBiso max: 143.09 Å2 / Biso mean: 53.9983 Å2 / Biso min: 24.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.5757 Å20 Å2-0.6527 Å2
2---26.5874 Å20 Å2
3---12.0117 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→21.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6384 0 18 846 7248
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2203SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes150HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes943HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6552HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion875SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7916SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6552HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8904HARMONIC21.21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.37
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 289 5.08 %
Rwork0.2565 5405 -
all0.2576 5694 -
obs--97.69 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る