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Yorodumi- PDB-5ewa: Crystal structure of the metallo-beta-lactamase IMP-1 in complex ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ewa | ||||||
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Title | Crystal structure of the metallo-beta-lactamase IMP-1 in complex with the bisthiazolidine inhibitor L-VC26 | ||||||
Components | Beta-lactamase IMP-1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / inhibitor / carbapenemase / antibiotic resistance | ||||||
Function / homology | Function and homology information antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / periplasmic space / response to antibiotic / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Serratia marcescens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Kosmopoulou, M. / Hinchliffe, P. / Spencer, J. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016 Title: Cross-class metallo-beta-lactamase inhibition by bisthiazolidines reveals multiple binding modes. Authors: Hinchliffe, P. / Gonzalez, M.M. / Mojica, M.F. / Gonzalez, J.M. / Castillo, V. / Saiz, C. / Kosmopoulou, M. / Tooke, C.L. / Llarrull, L.I. / Mahler, G. / Bonomo, R.A. / Vila, A.J. / Spencer, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ewa.cif.gz | 363.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ewa.ent.gz | 297.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ewa.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ew/5ewa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ew/5ewa | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4nq6C 5ev6C 5ev8C 5evbC 5evdC 5evkC 5ew0C 1ddkS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 25300.844 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Serratia marcescens (bacteria) / Plasmid: pOPIN-F / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): solu / References: UniProt: P52699, beta-lactamase |
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-Non-polymers , 5 types, 320 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-9BZ / ( #4: Chemical | ChemComp-EDO / | #5: Chemical | ChemComp-DMS / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M sodium cacodylate pH 6.0, 0.2 M sodium acetate, 25% PEG 8000. 1ul protein (25 mg/ml) mixed with 1ul reagent |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.92 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jul 21, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→29.82 Å / Num. obs: 45814 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 18.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1DDK Resolution: 2.3→29.82 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.57 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→29.82 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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