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- PDB-4hi9: 1.2 structure of integrin-linked kinase ankyrin repeat domain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hi9
タイトル1.2 structure of integrin-linked kinase ankyrin repeat domain in complex with PINCH1 LIM1 domain collected at wavelength 0.91974
要素
  • Integrin-linked protein kinase
  • LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / ANKYRIN REPEAT LIM DOMAIN / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / ILK-PINCH / Focal adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to cell cortex / caveola assembly / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions ...protein localization to cell cortex / caveola assembly / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / myelination in peripheral nervous system / cell projection organization / positive regulation of BMP signaling pathway / cell-cell junction organization / positive regulation of cell-substrate adhesion / neural precursor cell proliferation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / outflow tract morphogenesis / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / sarcomere / cell-matrix adhesion / mitotic spindle organization / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of protein localization / cell-cell adhesion / platelet aggregation / integrin binding / cell morphogenesis / cell-cell junction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein kinase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / : / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ribbon / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / PHOSPHATE ION / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1 / Scaffold protein ILK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.203 Å
データ登録者Stiegler, A.L. / Jakoncic, J. / Stojanoff, V. / Chiswell, B.P. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 1.2 structure of integrin-linked kinase ankyrin repeat domain in complex with PINCH1 LIM1 domain collected at wavelength 0.91974
著者: Stiegler, A.L. / Jakoncic, J. / Stojanoff, V. / Chiswell, B.P. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J.
履歴
登録2012年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked protein kinase
B: LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,04015
ポリマ－28,5452
非ポリマー1,49513
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.144, 41.775, 46.798
Angle α, β, γ (deg.)78.670, 68.940, 85.810
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細biological unit is the same as asym. unit

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Integrin-linked protein kinase / 59 kDa serine/threonine-protein kinase / ILK-1 / ILK-2 / p59ILK


分子量: 20256.865 Da / 分子数: 1 / 断片: Ankyrin repeat domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q13418, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1 / Particularly interesting new Cys-His protein 1 / PINCH-1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-48


分子量: 8288.212 Da / 分子数: 1 / 断片: LIM1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIMS1, PINCH, PINCH1 / プラスミド: modified pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P48059

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非ポリマー , 4種, 234分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Sodium Formate, 0.5M Sodium Iodide, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.91974 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91974 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 75043 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15.685
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 1.327 / Num. unique all: 7229 / Rsym value: 0.99 / % possible all: 90.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å24.19 Å
Translation2.5 Å24.19 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Executorデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3F6Q

3f6q


解像度: 1.203→34.662 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.05 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 17.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1982 3774 5.04 %random
Rwork0.1752 ---
all0.1763 74906 --
obs0.1763 74906 93.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.24 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.822 Å2 / ksol: 0.259 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 86.66 Å2 / Biso mean: 28.6533 Å2 / Biso min: 14.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9399 Å2-0.5317 Å20.3893 Å2
2---0.5341 Å2-3.0228 Å2
3---3.474 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.203→34.662 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1917 0 17 221 2155
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3122792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007379
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.037761
LS精密化 シェル解像度: 1.2026→1.2178 Å / Total num. of bins used: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3255 120 -
Rwork0.2858 2218 -
all-2338 -
obs-2338 80 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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