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万見
- PDB-4hex: A novel conformation of calmodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hex
タイトルA novel conformation of calmodulin
要素Calmodulin
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / Calmodulin / Novel conformation / trans / EF-hand motifs / Calcium signalling / Calcium binding / Neuromodulin / Neurogranin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation ...negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Calcineurin activates NFAT / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / Ion transport by P-type ATPases / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Smooth Muscle Contraction / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / Stimuli-sensing channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / titin binding / enzyme regulator activity / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / sarcomere / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / mitochondrial membrane / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / spindle pole / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / synaptic vesicle membrane / myelin sheath / growth cone
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Kumar, V. / Chichili, V.P.R. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: A novel trans conformation of ligand-free calmodulin
著者: Kumar, V. / Chichili, V.P.R. / Tang, X. / Sivaraman, J.
履歴
登録2012年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,17812
ポリマ－35,6252
非ポリマー55310
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-281 kcal/mol
Surface area15220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.827, 116.397, 38.797
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: _ / Auth seq-ID: 7 - 143 / Label seq-ID: 14 - 150

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 17812.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cam / プラスミド: pGS21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62204, UniProt: P0DP26*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM Tris-HCl, 8-10%(v/v) PEG 6K, 5-10mM ZnCl2, 10%(v/v) glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月25日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.526
11L, -K, H20.474
反射解像度: 2.001→50 Å / Num. obs: 22800 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル解像度: 2.02→2.05 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Num. unique all: 2341 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.001→28.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 10.549 / SU ML: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.034 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 1191 5.2 %RANDOM
Rwork0.2098 21561 --
obs0.2112 21561 98.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.48 Å2 / Biso mean: 47.251 Å2 / Biso min: 25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.24 Å20 Å22.89 Å2
2---6.16 Å20 Å2
3---4.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→28.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 10 78 2289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192227
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.761.9642992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.27434686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6775277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.98526.462130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.08515413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.5311512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022595
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02469
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6834 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.19 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 69 -
Rwork0.324 1401 -
all-1470 -
obs--84.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1786-0.7447-0.093.32640.13750.4522-0.01040.0423-0.04640.1552-0.05580.1585-0.0481-0.12810.06620.09630.0152-0.02590.1589-0.00470.0252-17.23528.482713.5912
20.2196-0.2596-0.02052.38630.64950.26360.04560.10350.0136-0.1003-0.025-0.1589-0.00970.0044-0.02060.0859-0.0064-0.01050.1595-0.00720.0235-5.7991-7.83263.3641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 144
2X-RAY DIFFRACTION1A201 - 204
3X-RAY DIFFRACTION2B7 - 146
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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