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- PDB-4h9o: Complex structure 2 of DAXX/H3.3(sub5,G90M)/H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h9o
タイトルComplex structure 2 of DAXX/H3.3(sub5,G90M)/H4
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/APOPTOSIS / histone chaperone / DNA BINDING PROTEIN-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / transcription regulator inhibitor activity / oocyte maturation / nuclear androgen receptor binding / nucleus organization / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / spermatid development / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / cellular response to unfolded protein / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / JNK cascade / nucleosomal DNA binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / cellular response to copper ion / heat shock protein binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / cellular response to cadmium ion / Meiotic synapsis / telomere organization / embryo implantation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / SUMOylation of transcription cofactors / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / molecular condensate scaffold activity / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / multicellular organism growth / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PML body / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / male gonad development / nucleosome / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to heat / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / Oxidative Stress Induced Senescence
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H4 / Histone H3.3 / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.053 Å
データ登録者Elsasser, S.J. / Huang, H. / Lewis, P.W. / Chin, J.W. / Allis, D.C. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: DAXX chaperone envelops an H3.3/H4 dimer dictating H3.3-specific read out
著者: Elsasser, S.J. / Huang, H. / Lewis, P.W. / Chin, J.W. / Allis, D.C. / Patel, D.J.
履歴
登録2012年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Death domain-associated protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,27013
ポリマ－51,3213
非ポリマー95010
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15170 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area18660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.691, 107.691, 90.766
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-571-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15331.961 Da / 分子数: 1 / 変異: G90M, S96A, Y99F, G102A, A111T, M120F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 24725.328 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 178-389 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UER7
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8 M Na/K-phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 33889 / Num. obs: 33889 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.053→38.075 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 1.36 / σ(I): 4.2 / 位相誤差: 21.01 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 1710 5.06 %RANDOM
Rwork0.1822 ---
all0.2245 33826 --
obs0.1843 33826 99.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.02 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.596 Å2-0 Å20 Å2
2---4.596 Å20 Å2
3---9.1921 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.053→38.075 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3086 0 50 224 3360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0054271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3221223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004549
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.053-2.11350.28191540.22852563X-RAY DIFFRACTION98
2.1135-2.18170.26561430.21172617X-RAY DIFFRACTION100
2.1817-2.25970.24451340.20172645X-RAY DIFFRACTION100
2.2597-2.35010.2551530.20922640X-RAY DIFFRACTION100
2.3501-2.45710.26381300.19512666X-RAY DIFFRACTION100
2.4571-2.58660.25581520.20132619X-RAY DIFFRACTION100
2.5866-2.74860.23151530.19882665X-RAY DIFFRACTION100
2.7486-2.96080.2371290.18782683X-RAY DIFFRACTION100
2.9608-3.25860.24641270.18962706X-RAY DIFFRACTION100
3.2586-3.72970.19571410.1742699X-RAY DIFFRACTION100
3.7297-4.69770.17851540.14622743X-RAY DIFFRACTION100
4.6977-38.0750.23471400.18442870X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9060.4121-3.79599.6764-2.75287.96530.5310.43142.031-0.3861-0.3884-0.5905-0.656-0.2134-0.0850.4869-0.1466-0.03440.64850.10770.946326.3027-22.1173-3.71
25.69492.6523-4.24618.0506-5.66665.08740.01810.12240.49380.2484-0.2304-0.5153-0.63260.43780.20570.17050.0378-0.00660.3176-0.01960.42522.2883-32.52487.8501
35.51530.80840.28736.2421-0.27255.18270.1983-0.5152-0.50570.8177-0.3152-0.33830.1198-0.03380.19940.224-0.0324-0.05320.33110.10030.260522.2419-50.202319.8729
45.24125.1292-1.58625.1214-2.1413.28930.5322-0.832-1.2592-0.1445-1.0485-1.62981.48570.38880.63990.41830.071-0.03120.5370.18640.687624.572-57.230911.2296
52.4652-1.1196-0.43492.2780.30042.0282-0.3504-0.90250.32030.20510.2199-0.046-0.2546-0.00390.10790.27280.0812-0.09980.4663-0.0820.26437.3797-34.845319.6397
67.6635-2.13760.11772.7322-0.17138.8907-0.503-0.6985-0.56290.26470.64030.6890.0794-0.5671-0.16180.25770.109-0.02520.5707-0.0150.3399-2.8273-39.593921.4654
79.2048-1.0701-6.43375.9851.10484.5069-0.40550.5276-0.50850.26210.0641-0.19110.98260.5990.23940.42270.0613-0.20730.6415-0.14930.615917.2317-41.9835.9323
80.6607-0.7037-0.19723.931-1.74132.4879-0.3272-1.12510.78610.61690.0418-0.3344-0.4507-0.03820.28350.37340.1598-0.16810.7593-0.25020.397411.7648-31.040125.8939
94.1113-1.4056-0.81183.64453.71199.2009-0.1781-0.5454-0.45470.2822-0.0814-0.13920.3115-0.16950.1550.14490.004-0.02630.27740.1210.192513.8768-51.203414.7659
106.8172-3.8303-2.89248.47383.10864.5379-0.00660.006-0.2301-0.3937-0.16960.0987-0.138-0.07380.22460.2145-0.0116-0.02380.25840.01420.166510.0177-45.6454.2183
115.78984.9414-2.18854.5483-3.0243.7927-0.53290.3642-0.1221-0.5680.4861-0.3901-0.01370.24550.07540.22-0.10650.00730.50390.02980.323236.8925-29.742-0.5837
124.56634.3005-2.18944.9296-1.89744.7564-0.0253-0.1549-0.25950.0791-0.5426-1.290.35360.73580.56650.24090.0786-0.01270.46580.15340.535631.2089-49.858613.9264
137.1331.8571-0.67853.9778-5.04286.5243-0.1138-0.2250.25440.63610.0808-0.2771-0.5006-0.02340.07670.2112-0.0362-0.00530.3330.02410.338631.9088-29.98878.4829
147.21824.413-2.25446.3604-2.66135.70440.16830.71161.90280.24270.0468-0.2847-0.867-0.0339-0.23840.393-0.02140.00480.44560.04880.901821.1096-20.6262.6288
154.5428-6.5747-3.90739.96043.89579.52880.34710.3352.4453-0.3149-0.1536-1.767-0.58490.0502-0.21790.39560.1103-0.06270.5354-0.02510.7571-1.3322-14.8198.0499
165.1465-3.7247-0.9414.0798-0.36522.84680.0456-0.32172.1995-0.18790.038-1.4428-0.24490.2872-0.04360.31350.031-0.01170.4028-0.08681.01545.4606-16.504113.9083
173.7737-3.919-0.39464.269-0.11731.4881-0.0535-0.47651.85380.25570.0474-0.9591-0.77410.23150.076-0.03620.0834-0.24310.5783-0.45411.2062-2.3349-9.97721.5512
187.1763-6.6528-7.1715.81456.80167.30170.02760.20320.55-0.0205-0.2439-0.0512-0.1401-0.41070.21870.2360.0313-0.0820.3556-0.05420.4919-0.0916-24.31112.4922
194.46843.49861.03125.8536-0.29292.9262-0.20950.2488-0.1938-0.8292-0.0832-0.32130.00650.3640.2660.2450.0860.02540.29210.01050.221614.4869-48.0797-3.0266
202.922-2.5629-2.93524.894.99569.2463-0.255-0.893-0.58930.5322-0.08080.4340.3132-0.48590.33340.26420.02960.01590.53730.0830.19262.7521-52.851919.068
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 38:47)
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10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 83:102)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 182:206)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 207:220)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resseq 221:242)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resseq 243:254)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resseq 255:264)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resseq 265:285)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resseq 286:305)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resseq 306:335)
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resseq 336:354)
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resseq 355:386)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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