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- PDB-4h82: Crystal structure of mutant MMP-9 catalytic domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h82
タイトルCrystal structure of mutant MMP-9 catalytic domain in complex with a twin inhibitor.
要素Matrix metalloproteinase-9
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / HYDROLASE/TWIN INHIBITOR / Zincin-like / Gelatinase / Collagenase (Catalytic Domain) / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases ...gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / response to amyloid-beta / macrophage differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / extracellular matrix disassembly / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / collagen binding / cellular response to cadmium ion / embryo implantation / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / positive regulation of receptor binding / skeletal system development / Signaling by SCF-KIT / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / cell migration / tertiary granule lumen / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site ...Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L29 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-1,2-PROPANEDIOL / PROPANOIC ACID / Matrix metalloproteinase-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Antoni, C. / Stura, E.A. / Vera, L. / Cassar-Lajeunesse, E. / Nuti, E. / Dive, V. / Rossello, A.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2013
タイトル: Crystallization of bi-functional ligand protein complexes.
著者: Antoni, C. / Vera, L. / Devel, L. / Catalani, M.P. / Czarny, B. / Cassar-Lajeunesse, E. / Nuti, E. / Rossello, A. / Dive, V. / Stura, E.A.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2005
タイトル: A new development of matrix metalloproteinase inhibitors: twin hydroxamic acids as potent inhibitors of MMPs.
著者: Rossello, A. / Nuti, E. / Catalani, M.P. / Carelli, P. / Orlandini, E. / Rapposelli, S. / Tuccinardi, T. / Atkinson, S.J. / Murphy, G. / Balsamo, A.
履歴
登録2012年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22014年10月15日Group: Derived calculations
改定 1.32015年8月12日Group: Database references
改定 1.42017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix metalloproteinase-9
B: Matrix metalloproteinase-9
C: Matrix metalloproteinase-9
D: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,69938
ポリマ－71,7314
非ポリマー3,96834
水12,683704
1
A: Matrix metalloproteinase-9
B: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,28113
ポリマ－35,8662
非ポリマー1,41511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area15700 Å2
手法PISA
2
C: Matrix metalloproteinase-9
D: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,41825
ポリマ－35,8662
非ポリマー2,55223
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area16600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.900, 98.860, 47.130
Angle α, β, γ (deg.)90.03, 111.95, 89.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The assembly in the asymetric unit are two dimers. Its biological significance is debatable.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Matrix metalloproteinase-9 / MMP-9 / 92 kDa gelatinase / 92 kDa type IV collagenase / Gelatinase B / GELB / 67 kDa matrix ...MMP-9 / 92 kDa gelatinase / 92 kDa type IV collagenase / Gelatinase B / GELB / 67 kDa matrix metalloproteinase-9 / 82 kDa matrix metalloproteinase-9


分子量: 17932.871 Da / 分子数: 4 / 断片: MMP-9 catalytic domain 107-215,391-444 / 変異: V391Q E402Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: construct: 110 216 and 392 444 Mutagenesis: Glu402Gln Structure: renumbered omi tting missing domain.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLG4B, MMP9 / プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3 star) / 参照: UniProt: P14780, gelatinase B

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非ポリマー , 8種, 738分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-L29 / N,N'-bis(2-{(biphenyl-4-ylsulfonyl)[(2R)-1-(hydroxyamino)-3-methyl-1-oxobutan-2-yl]amino}ethyl)benzene-1,3-dicarboxamide (non-preferred name)


分子量: 913.069 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C46H52N6O10S2
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-PPI / PROPANOIC ACID / プロピオン酸


分子量: 74.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-PGO / S-1,2-PROPANEDIOL / (S)-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 704 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8
詳細: Protein: MMP9h Nter=GFQT E402Q V391Q at 384.3 micro-M with 120 milli-M AHA Reservoir: 10% MPEG 20K, 100mM PCTP 75/25, 1.5 NaCl. Cryoprotectant: 12.5% di-ethylene glycol, 12.5% DMSO, 12.5% ...詳細: Protein: MMP9h Nter=GFQT E402Q V391Q at 384.3 micro-M with 120 milli-M AHA Reservoir: 10% MPEG 20K, 100mM PCTP 75/25, 1.5 NaCl. Cryoprotectant: 12.5% di-ethylene glycol, 12.5% DMSO, 12.5% MPD, 12.5% 1,2-propnaediol, 25% glycerol, 9% PEG 10K, 100 milli-M PCTP 80/20, 1.5 NaCl , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,k,-l / Fraction: 0.48
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 45622 / % possible obs: 86.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.25 % / Biso Wilson estimate: 29.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 6.35
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 2.17 % / Rmerge(I) obs: 0.773 / Mean I/σ(I) obs: 1.21 / Rsym value: 0.694 / % possible all: 68.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H1Q

4h1q


解像度: 1.9→33.46 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 24.84 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 2512 5.51 %
Rwork0.207 --
obs0.209 45613 87 %
all-45622 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5100 0 223 704 6027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2337661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1832059
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0151013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9031-1.94450.2961020.27241922X-RAY DIFFRACTION59
1.9445-1.98970.28321190.26182274X-RAY DIFFRACTION69
1.9897-2.03940.24671230.24292331X-RAY DIFFRACTION72
2.0394-2.09460.29761300.24232465X-RAY DIFFRACTION75
2.0946-2.15620.291340.23422544X-RAY DIFFRACTION79
2.1562-2.22580.29241460.22922774X-RAY DIFFRACTION83
2.2258-2.30530.271450.22842763X-RAY DIFFRACTION85
2.3053-2.39760.26541520.22012894X-RAY DIFFRACTION88
2.3976-2.50670.32441530.23372894X-RAY DIFFRACTION89
2.5067-2.63880.26791540.23522939X-RAY DIFFRACTION90
2.6388-2.8040.2341560.21672966X-RAY DIFFRACTION91
2.804-3.02040.28351530.21122900X-RAY DIFFRACTION88
3.0204-3.32410.21611540.18812929X-RAY DIFFRACTION89
3.3241-3.80450.19731520.17252891X-RAY DIFFRACTION88
3.8045-4.7910.18051520.16452889X-RAY DIFFRACTION89
4.791-33.46160.22681560.20982945X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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