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- PDB-4h7x: Crystal structure of the tetratricopeptide repeat (TPR) motif of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h7x
タイトルCrystal structure of the tetratricopeptide repeat (TPR) motif of human dual specificity protein kinase Mps1
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / mitotic checkpoint kinase / chromosome instability / cancer / tetratricopeptide repeat (TPR) motif / mitotic checkpoint
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bolanos-Garcia, V.M. / Chirgadze, D.Y. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Structural and functional insights into the role of the N-terminal Mps1 TPR domain in the SAC (spindle assembly checkpoint).
著者: Thebault, P. / Chirgadze, D.Y. / Dou, Z. / Blundell, T.L. / Elowe, S. / Bolanos-Garcia, V.M.
履歴
登録2012年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
B: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5813
ポリマ－36,3742
非ポリマー2071
水93752
1
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3942
ポリマ－18,1871
非ポリマー2071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dual specificity protein kinase TTK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1871
ポリマ－18,1871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.487, 79.487, 137.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 18187.055 Da / 分子数: 2 / 断片: TPR domain (UNP residues 55-210) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MPS1, MPS1L1, NCBI Reference Sequence NM_003318.4, TTK
プラスミド: pGST-TPR-Mps1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 3350, 100 mM MES, 250 mM KCl, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9497 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9497 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→39.7 Å / Num. all: 14021 / Num. obs: 14021 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 35.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rsym value: 0.156 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→39.7 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.72 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1399 9.98 %random
Rwork0.1928 ---
all0.1975 14021 --
obs0.1975 14021 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.41 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.808 Å2-0 Å20 Å2
2---1.808 Å20 Å2
3---3.616 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2186 0 1 52 2239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0632997
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.828849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.606-2.69910.30721340.21191218X-RAY DIFFRACTION97
2.6991-2.80720.26881360.21081218X-RAY DIFFRACTION98
2.8072-2.93490.30491360.21121208X-RAY DIFFRACTION99
2.9349-3.08960.2981380.21461242X-RAY DIFFRACTION99
3.0896-3.28310.27371390.21591259X-RAY DIFFRACTION100
3.2831-3.53640.23791390.19281260X-RAY DIFFRACTION100
3.5364-3.8920.22871380.18131255X-RAY DIFFRACTION100
3.892-4.45450.20511410.16251274X-RAY DIFFRACTION100
4.4545-5.60970.21771460.17991306X-RAY DIFFRACTION100
5.6097-39.74990.21461520.20441382X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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