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- PDB-4h1j: Crystal structure of PYK2 with the pyrazole 13a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h1j
タイトルCrystal structure of PYK2 with the pyrazole 13a
要素Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of myeloid cell differentiation / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway ...regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of myeloid cell differentiation / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic density assembly / apical dendrite / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / activation of Janus kinase activity / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Interleukin-2 signaling / long-term synaptic depression / sprouting angiogenesis / NMDA selective glutamate receptor complex / oocyte maturation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / stress fiber assembly / negative regulation of potassium ion transport / RHOU GTPase cycle / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to immobilization stress / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of protein kinase activity / glutamate receptor binding / glial cell proliferation / cellular defense response / regulation of cell adhesion / bone resorption / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / response to mechanical stimulus / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cellular response to retinoic acid / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to cAMP / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / response to hormone / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / response to ischemia / long-term synaptic potentiation / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of JNK cascade / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to hydrogen peroxide / regulation of synaptic plasticity / Schaffer collateral - CA1 synapse / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / MAPK cascade / neuron projection development / lamellipodium / presynapse / regulation of cell shape / cell cortex / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / growth cone / cell body / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / protein-containing complex assembly / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / adaptive immune response / dendritic spine / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / response to hypoxia / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0YH / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Han, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Identification of novel series of pyrazole and indole-urea based DFG-out PYK2 inhibitors.
著者: Bhattacharya, S.K. / Aspnes, G.E. / Bagley, S.W. / Boehm, M. / Brosius, A.D. / Buckbinder, L. / Chang, J.S. / Dibrino, J. / Eng, H. / Frederick, K.S. / Griffith, D.A. / Griffor, M.C. / ...著者: Bhattacharya, S.K. / Aspnes, G.E. / Bagley, S.W. / Boehm, M. / Brosius, A.D. / Buckbinder, L. / Chang, J.S. / Dibrino, J. / Eng, H. / Frederick, K.S. / Griffith, D.A. / Griffor, M.C. / Guimaraes, C.R. / Guzman-Perez, A. / Han, S. / Kalgutkar, A.S. / Klug-McLeod, J. / Garcia-Irizarry, C. / Li, J. / Lippa, B. / Price, D.A. / Southers, J.A. / Walker, D.P. / Wei, L. / Xiao, J. / Zawistoski, M.P. / Zhao, X.
履歴
登録2012年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4512
ポリマ－33,9921
非ポリマー4591
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.945, 82.923, 85.728
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta / PYK2 / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich ...PYK2 / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAK-beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 33992.320 Da / 分子数: 1 / 断片: protein kinase domain (UNP residues 416-692) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0YH / 1-[3-tert-butyl-1-(4-methylphenyl)-1H-pyrazol-5-yl]-3-[3-(4-methoxy-2-methylphenyl)-1H-pyrazol-5-yl]urea


分子量: 458.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30N6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 0.2 M magnesium chloride, 20-27% PEG3350, 1 mM TCEP, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 19032 / Num. obs: 18708 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 20.27 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.11.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9356 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9122 / SU R Cruickshank DPI: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.188 / SU Rfree Blow DPI: 0.15 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.147 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2094 967 5.18 %RANDOM
Rwork0.1803 ---
obs0.1818 18674 98.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.395 Å20 Å20 Å2
2--2.2082 Å20 Å2
3----4.6033 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.219 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 34 137 2301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092215HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.023000HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d768SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes52HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes311HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2215HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.04
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion279SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2581SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2246 151 5.37 %
Rwork0.1774 2663 -
all0.18 2814 -
obs--98.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.4631 Å / Origin y: 1.6264 Å / Origin z: 7.308 Å
111213212223313233
T-0.0036 Å20.0104 Å20.0021 Å2--0.001 Å20.0064 Å2--0.0051 Å2
L0.6219 °20.3517 °2-0.0716 °2-0.6726 °2-0.2227 °2--0.3367 °2
S-0.0217 Å °-0.0224 Å °-0.0581 Å °0.0053 Å °0.0148 Å °-0.0071 Å °0.0469 Å °-0.0072 Å °0.0069 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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