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- PDB-4gx7: Vibrio Cholerae Cytolysin Beta-Prism Domain With Methyl-Alpha-Man... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gx7
タイトルVibrio Cholerae Cytolysin Beta-Prism Domain With Methyl-Alpha-Mannose Bound
要素Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
キーワードTOXIN / lectin / carbohydrate-binding domain / beta-prism / pore-forming toxin / hemolysin / cytolysin / glycan-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis in another organism / toxin activity / carbohydrate binding / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / host cell plasma membrane ...cytolysis in another organism / toxin activity / carbohydrate binding / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / host cell plasma membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Hemolytic toxin, N-terminal / Hemolytic toxin, N-terminal domain superfamily / Hemolysin, pre-stem domain / Hemolytic toxin N terminal / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / Leukocidin/Hemolysin toxin / Leukocidin/Hemolysin toxin family / Leukocidin/porin MspA superfamily / Jacalin-like lectin domain ...Hemolytic toxin, N-terminal / Hemolytic toxin, N-terminal domain superfamily / Hemolysin, pre-stem domain / Hemolytic toxin N terminal / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / Leukocidin/Hemolysin toxin / Leukocidin/Hemolysin toxin family / Leukocidin/porin MspA superfamily / Jacalin-like lectin domain / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain superfamily / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L5, conserved site / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5, C-terminal / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl alpha-D-mannopyranoside / Large ribosomal subunit protein uL5 / Hemolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Levan, S. / Olson, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Vibrio cholerae Cytolysin Recognizes the Heptasaccharide Core of Complex N-Glycans with Nanomolar Affinity.
著者: Levan, S. / De, S. / Olson, R.
履歴
登録2012年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
B: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
C: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
D: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
E: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
F: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,97112
ポリマ－97,8066
非ポリマー1,1656
水00
1
A: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4952
ポリマ－16,3011
非ポリマー1941
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.770, 99.770, 172.366
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
Cytolysin and hemolysin HlyA Pore-forming toxin


分子量: 16301.008 Da / 分子数: 6 / 断片: Carbohydrate-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: 12129(1) / 遺伝子: HlyA, VCG_000884 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C2C744, UniProt: P09545*PLUS
#2: 糖
ChemComp-MMA / methyl alpha-D-mannopyranoside / O1-METHYL-MANNOSE / methyl alpha-D-mannoside / methyl D-mannoside / methyl mannoside / メチルα-D-マンノピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 194.182 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H14O6
識別子タイププログラム
DManp[1Me]aCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
1-methyl-a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
o1-methyl-mannoseIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-tris, 25% PEG 3350, 30 mM Me-alpha-mannose, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→24.895 Å / Num. all: 23789 / Num. obs: 23789 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.211 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.85-34.90.4771.51680934010.477100
3-3.194.90.4231.71606232470.423100
3.19-3.414.90.2992.41510030520.299100
3.41-3.684.90.23831419828690.238100
3.68-4.034.90.1873.71295626220.187100
4.03-4.514.90.1384.81185624140.138100
4.51-5.24.90.1155.61038021280.115100
5.2-6.374.80.1096.6876818210.109100
6.37-9.014.70.0799.3679414500.07999.9
9.01-24.8954.10.04515.632247850.04594.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.7 Å24.89 Å
Translation2.7 Å24.89 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1XEZ (Residues 585-716)

1xez


解像度: 2.85→24.895 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.847 / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2481 1182 4.97 %RANDOM
Rwork0.1946 ---
obs0.1973 23763 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.06 Å2 / Biso mean: 24.7374 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→24.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5775 0 78 0 5853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0458085
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041058
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3921995
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.85-2.97960.30751440.241727772921
2.9796-3.13640.30271420.242827752917
3.1364-3.33240.28751590.220827772936
3.3324-3.5890.27451350.198228022937
3.589-3.94890.25061550.180527962951
3.9489-4.51740.20131530.163128232976
4.5174-5.68030.19831360.161728632999
5.6803-24.89570.22691580.201329683126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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