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万見
- PDB-4guq: Structure of mutS139F p73 DNA binding domain complexed with 20BP ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4guq
タイトルStructure of mutS139F p73 DNA binding domain complexed with 20BP DNA response element
要素
  • DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*AP*TP*GP*TP*TP*C)-3')
  • Tumor protein p73
キーワードtranscription/DNA / tumor suppressor / beta-immunoglobulin / transcription factor / transcription-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / cerebrospinal fluid secretion / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / digestive tract morphogenesis / negative regulation of neuron differentiation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / cerebrospinal fluid secretion / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / digestive tract morphogenesis / negative regulation of neuron differentiation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of cell size / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / neuron development / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / regulation of mitotic cell cycle / release of cytochrome c from mitochondria / transcription corepressor binding / post-embryonic development / hippocampus development / protein tetramerization / kidney development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / positive regulation of MAPK cascade / ciliary basal body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Tumor protein p73
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Ethayathulla, A.S. / Nguyen, H.T. / Viadiu, H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Transactivation specificity is conserved among p53 family proteins and depends on a response element sequence code.
著者: Ciribilli, Y. / Monti, P. / Bisio, A. / Nguyen, H.T. / Ethayathulla, A.S. / Ramos, A. / Foggetti, G. / Menichini, P. / Menendez, D. / Resnick, M.A. / Viadiu, H. / Fronza, G. / Inga, A.
履歴
登録2012年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*AP*TP*GP*TP*TP*C)-3')
F: DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*AP*TP*GP*TP*TP*C)-3')
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8916
ポリマ－53,7604
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)172.498, 172.498, 34.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.961291, -0.273663, 0.032056), (-0.272947, -0.961704, -0.02501), (0.037673, 0.015293, -0.999173)-5.75659, -36.4243, -6.26985

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*AP*TP*GP*TP*TP*C)-3')


分子量: 3044.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 Tumor protein p73 / p53-like transcription factor / p53-related protein


分子量: 23836.051 Da / 分子数: 2 / Fragment: unp residues 115-312 / Mutation: S139F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: human p73, P73, TP73 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: O15350
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, 50-125 mM sodium acetate and 20-24% (w/v) PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.23 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月8日 / 詳細: Rh coated flat mirror
放射モノクロメーター: Side scattering I-beam bent single crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→100 Å / Num. all: 12778 / Num. obs: 6475 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 5.36
反射 シェル解像度: 3.7→3.8 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / Num. unique all: 598 / Rsym value: 0.39 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4g82

4g82


解像度: 3.7→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.79 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 108.35 / SU ML: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.904 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31564 306 4.7 %RANDOM
Rwork0.3019 ---
obs0.30252 6169 98.51 %-
all-6475 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 81.623 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.39 Å20.69 Å20 Å2
2--1.39 Å20 Å2
3----2.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3121 410 2 0 3533
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0183672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.071.8835077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0725398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.24623.219146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg26.9315523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.0091528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0222706
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 18 -
Rwork0.344 404 -
obs-422 94.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.452-1.4144-2.36534.0476-1.27048.6795-0.16320.0895-0.30890.2272-0.45290.1906-0.00610.32170.61610.1581-0.00060.04730.33160.10770.117746.8419-25.2302-1.842
21.55351.1084-0.28520.8474-0.17360.1282-0.2106-0.1517-0.0988-0.1092-0.05660.00760.0125-0.13380.26720.51750.0825-0.06440.5276-0.18770.375446.9243-25.3652-2.9897
31.5637-2.0481-0.434.1615-0.23650.6860.03220.055-0.07430.0187-0.08110.0548-0.1044-0.01070.04890.1424-0.03610.00910.07650.02440.023360.3488-48.0812.855
47.31891.40972.12080.66940.00641.2463-0.1095-0.23650.2727-0.0672-0.01160.0326-0.1001-0.21350.12110.16370.04920.00780.0651-0.02280.017865.3245-7.1559-7.363
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1E400 - 409
2X-RAY DIFFRACTION2F410 - 419
3X-RAY DIFFRACTION3A113 - 312
4X-RAY DIFFRACTION4B113 - 311

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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