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万見
- PDB-4gry: Crystal structure of SHP1 catalytic domain with SO4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gry
タイトルCrystal structure of SHP1 catalytic domain with SO4
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
キーワードHYDROLASE / Phosphatase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epididymis development / negative regulation of inflammatory response to wounding / phosphorylation-dependent protein binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / natural killer cell mediated cytotoxicity / alpha-beta T cell receptor complex ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epididymis development / negative regulation of inflammatory response to wounding / phosphorylation-dependent protein binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / natural killer cell mediated cytotoxicity / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / CD22 mediated BCR regulation / Interleukin-37 signaling / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / megakaryocyte development / negative regulation of MAPK cascade / Regulation of KIT signaling / Signaling by ALK / Platelet sensitization by LDL / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / PECAM1 interactions / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PD-1 signaling / Interleukin receptor SHC signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of IFNG signaling / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / Growth hormone receptor signaling / cell adhesion molecule binding / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein tyrosine phosphatase activity / B cell receptor signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / platelet aggregation / SH3 domain binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / MAPK cascade / Interferon alpha/beta signaling / cell-cell junction / tertiary granule lumen / mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / nucleolus / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6998 Å
データ登録者Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure-guided studies of the SHP-1/JAK1 interaction provide new insights into phosphatase catalytic domain substrate recognition.
著者: Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J.
履歴
登録2012年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32013年5月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1103
ポリマ－32,9181
非ポリマー1922
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.644, 57.281, 110.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-898-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6 / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / ...Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Protein-tyrosine phosphatase SHP-1 / SH-PTP1


分子量: 32918.117 Da / 分子数: 1 / 断片: Phosphatase domain UNP Residues 242-528 / 変異: C453S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCP, PTP1C, PTPN6, SHP-1 / プラスミド: pET-32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 1.5 M ammonium sulfate, 3% PEG400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6998→30 Å / Num. all: 29703 / Num. obs: 29703 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 19.545
反射 シェル解像度: 1.6998→1.76 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.53 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FPR

1fpr


解像度: 1.6998→25.676 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2306 1498 5.07 %random
Rwork0.1899 ---
obs0.192 29569 90.2 %-
all-29569 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.215 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.5164 Å20 Å20 Å2
2--0.3259 Å2-0 Å2
3---4.1905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6998→25.676 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2189 0 10 228 2427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062290
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9943113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.686868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6998-1.75470.28541380.24882693X-RAY DIFFRACTION97
1.7547-1.81730.30461570.20972722X-RAY DIFFRACTION98
1.8173-1.89010.30651510.24052706X-RAY DIFFRACTION98
1.8901-1.97610.37731190.30182162X-RAY DIFFRACTION77
1.9761-2.08020.23761530.18452759X-RAY DIFFRACTION100
2.0802-2.21050.21931390.17952780X-RAY DIFFRACTION99
2.2105-2.3810.227810.17591501X-RAY DIFFRACTION53
2.381-2.62050.23691320.17212837X-RAY DIFFRACTION100
2.6205-2.99910.23691540.18412844X-RAY DIFFRACTION100
2.9991-3.77670.18041200.17592292X-RAY DIFFRACTION80
3.7767-25.6790.20571540.18182775X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0296-0.2363-0.35642.16223.17814.6809-0.0457-0.0031-0.02490.5364-0.08060.09550.7385-0.29490.1410.2393-0.0511-0.01650.2890.02760.237-13.79111.04997.5585
22.2608-0.01920.00551.44850.39571.341-0.0180.08410.09580.02880.0321-0.0041-0.0220.0002-0.00430.10420.0045-0.00810.0697-0.00910.0659-0.011915.871921.022
32.6753-0.461-0.01042.29780.48071.9675-0.02330.08610.0580.0420.1919-0.2107-0.06020.2183-0.1530.0751-0.0027-0.0330.0979-0.01760.140211.494612.313120.119
42.8232-0.25240.35151.0963-0.20591.37120.04020.2883-0.3244-0.056-0.019-0.09440.23920.1222-0.04050.19120.0044-0.02570.1681-0.06160.12548.7511-4.066511.6888
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 243:273)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 274:386)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 387:457)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 458:525)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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