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Yorodumi- PDB-4gs0: Crystal structure of SHP1 catalytic domain with JAK1 activation l... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gs0 | ||||||
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Title | Crystal structure of SHP1 catalytic domain with JAK1 activation loop peptide | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/TRANSFERASE / protein-protein complex / Phosphatase domain / Hydrolase / HYDROLASE-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epididymis development / phosphorylation-dependent protein binding / negative regulation of inflammatory response to wounding / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion ...negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of B cell differentiation / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epididymis development / phosphorylation-dependent protein binding / negative regulation of inflammatory response to wounding / protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / CCR5 chemokine receptor binding / T-helper 17 cell lineage commitment / type III interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / CD22 mediated BCR regulation / interleukin-15-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-35 Signalling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-2 signaling / growth hormone receptor binding / Costimulation by the CD28 family / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / megakaryocyte development / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / Signaling by ALK / Other interleukin signaling / IFNG signaling activates MAPKs / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / negative regulation of MAPK cascade / type I interferon-mediated signaling pathway / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of sprouting angiogenesis / MAPK3 (ERK1) activation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Interleukin-10 signaling / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of interleukin-6 production / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PD-1 signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / hematopoietic progenitor cell differentiation / T cell proliferation / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / negative regulation of T cell proliferation / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-7 signaling / cell adhesion molecule binding / SH2 domain binding / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein-tyrosine-phosphatase / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein tyrosine phosphatase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / ISG15 antiviral mechanism / platelet aggregation / cellular response to virus / SH3 domain binding / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / MAPK cascade / cell-cell junction Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7961 Å | ||||||
Authors | Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J. | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2013 Title: Structure-guided studies of the SHP-1/JAK1 interaction provide new insights into phosphatase catalytic domain substrate recognition. Authors: Alicea-Velazquez, N.L. / Jakoncic, J. / Boggon, T.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gs0.cif.gz | 242.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4gs0.ent.gz | 195.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gs0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/4gs0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/4gs0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4gryC 4grzC 1fprS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35386.887 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Phosphatase domain (UNP Residues 242-528) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HCP, PTP1C, PTPN6, SHP-1 / Plasmid: pET-32 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta(DE3) / References: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase #2: Protein/peptide | | Mass: 550.491 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: JAK1 activation loop phophomimetic (UNP Residues 1032-1037) Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) References: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE SEQUENCE OF CHAIN F IS KE(FTY)(FTY)TV. DUE TO UNCERTAINTY IN SEQUENCE REGISTRATION, MUCH OF ...THE SEQUENCE OF CHAIN F IS KE(FTY)(FTY)TV. DUE TO UNCERTAINT | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 0.2 M calcium acetate, 13% PEG3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 16, 2012 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.796→50 Å / Num. all: 51289 / Num. obs: 51289 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.796→1.86 Å / Redundancy: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5133 / Rsym value: 0.669 / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1FPR Resolution: 1.7961→43.019 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.98 / Phase error: 18.27 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.983 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7961→43.019 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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