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万見
- PDB-4go6: Crystal structure of HCF-1 self-association sequence 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4go6
タイトルCrystal structure of HCF-1 self-association sequence 1
要素
  • HCF C-terminal chain 1
  • HCF N-terminal chain 1
キーワードPROTEIN BINDING / Tandem Fibronectin repeat / protein interaction / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


release from viral latency / blastocyst hatching / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly ...release from viral latency / blastocyst hatching / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of cell cycle / chromatin DNA binding / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / UCH proteinases / HATs acetylate histones / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / neuronal cell body / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2590 / Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Kelch-type beta propeller / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2590 / Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Kelch-type beta propeller / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Special / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Host cell factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Park, J. / Lammers, F. / Herr, W. / Song, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: HCF-1 self-association via an interdigitated Fn3 structure facilitates transcriptional regulatory complex formation
著者: Park, J. / Lammers, F. / Herr, W. / Song, J.
履歴
登録2012年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HCF N-terminal chain 1
B: HCF C-terminal chain 1
C: HCF N-terminal chain 1
D: HCF C-terminal chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6798
ポリマ－60,2954
非ポリマー3844
水59433
1
A: HCF N-terminal chain 1
B: HCF C-terminal chain 1
C: HCF N-terminal chain 1
D: HCF C-terminal chain 1
ヘテロ分子

A: HCF N-terminal chain 1
B: HCF C-terminal chain 1
C: HCF N-terminal chain 1
D: HCF C-terminal chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,35816
ポリマ－120,5898
非ポリマー7698
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area27620 Å2
ΔGint-253 kcal/mol
Surface area38220 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12770 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
3
A: HCF N-terminal chain 1
B: HCF C-terminal chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3394
ポリマ－30,1472
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11130 Å2
手法PISA
4
C: HCF N-terminal chain 1
D: HCF C-terminal chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3394
ポリマ－30,1472
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area12070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.899, 183.512, 86.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HCF N-terminal chain 1 / HCF / HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / HCF N-terminal chain 2 / HCF N- ...HCF / HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / HCF N-terminal chain 2 / HCF N-terminal chain 3 / HCF N-terminal chain 4 / HCF N-terminal chain 5 / HCF N-terminal chain 6


分子量: 4918.472 Da / 分子数: 2 / 断片: HCF-1 SAS1N, UNP residues 360-402 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Homo sapiens / プラスミド: pET21a, pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P51610
#2: タンパク質 HCF C-terminal chain 1 / HCF / HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / HCF C-terminal chain 2 / HCF C- ...HCF / HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / HCF C-terminal chain 2 / HCF C-terminal chain 3 / HCF C-terminal chain 4 / HCF C-terminal chain 5 / HCF C-terminal chain 6


分子量: 25228.830 Da / 分子数: 2 / 断片: HCF-1 SAS1C-NLS, UNP residues 1806-2035 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCFC1, HCF1, HFC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51610
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.83 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.23M ammonium sulfate, 5% Isopropanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 42424 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 59.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / Mean I/σ(I) obs: 3.88 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→19.94 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: THE FRIEDEL PAIRS WERE USED IN PHASING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1894 4.7 %random
Rwork0.231 ---
all-40205 --
obs-37625 93.6 %-
溶媒の処理Bsol: 36.6369 Å2
原子変位パラメータBiso max: 172.37 Å2 / Biso mean: 58.2096 Å2 / Biso min: 14.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-36.282 Å20 Å20 Å2
2---16.83 Å20 Å2
3----19.451 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.62 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3242 0 20 33 3295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.025
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 299 -
Rwork0.392 --
obs-5171 81.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3sul.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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