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- PDB-4gmq: Ribosome-binding domain of Zuo1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gmq
タイトルRibosome-binding domain of Zuo1
要素Putative ribosome associated protein
キーワードribosome-binding protein / ribosome binding / co-translational chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / regulation of translational fidelity / Hsp70 protein binding / ribosome binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / Ribosome-associated complex head domain / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain ...Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / Ribosome-associated complex head domain / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative ribosome associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kopp, J. / Bange, G. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structural characterization of a eukaryotic chaperone--the ribosome-associated complex.
著者: Christoph Leidig / Gert Bange / Jürgen Kopp / Stefan Amlacher / Ajay Aravind / Stephan Wickles / Gregor Witte / Ed Hurt / Roland Beckmann / Irmgard Sinning /
要旨: Ribosome-associated chaperones act in early folding events during protein synthesis. Structural information is available for prokaryotic chaperones (such as trigger factor), but structural ...Ribosome-associated chaperones act in early folding events during protein synthesis. Structural information is available for prokaryotic chaperones (such as trigger factor), but structural understanding of these processes in eukaryotes lags far behind. Here we present structural analyses of the eukaryotic ribosome-associated complex (RAC) from Saccharomyces cerevisiae and Chaetomium thermophilum, consisting of heat-shock protein 70 (Hsp70) Ssz1 and the Hsp40 Zuo1. RAC is an elongated complex that crouches over the ribosomal tunnel exit and seems to be stabilized in a distinct conformation by expansion segment ES27. A unique α-helical domain in Zuo1 mediates ribosome interaction of RAC near the ribosomal proteins L22e and L31e and ribosomal RNA helix H59. The crystal structure of the Ssz1 ATPase domain bound to ATP-Mg²⁺ explains its catalytic inactivity and suggests that Ssz1 may act before the RAC-associated chaperone Ssb. Our study offers insights into the interplay between RAC, the ER membrane-integrated Hsp40-type protein ERj1 and the signal-recognition particle.
履歴
登録2012年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative ribosome associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0651
ポリマ－11,0651
非ポリマー00
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.880, 44.060, 66.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-661-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative ribosome associated protein


分子量: 11064.669 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 352-446 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0006310, Zuo1 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Rosetta 2 / 参照: UniProt: G0RYD6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris, pH 7.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0665 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月14日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) or Si(311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0665 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→27.263 Å / Num. obs: 22243 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique all: 3170 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
ACORN位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.3→27.263 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 15.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 1121 5.05 %RANDOM
Rwork0.1514 ---
obs0.1532 22198 99.52 %-
all-0 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.105 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.405 Å20 Å20 Å2
2--0.9749 Å2-0 Å2
3---3.4301 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→27.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数686 0 0 182 868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.887945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.439262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003121
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.35920.27841420.23382561X-RAY DIFFRACTION100
1.3592-1.43080.20721510.15522599X-RAY DIFFRACTION100
1.4308-1.52050.14521480.1172602X-RAY DIFFRACTION100
1.5205-1.63780.16211390.11392594X-RAY DIFFRACTION100
1.6378-1.80260.16841390.12452630X-RAY DIFFRACTION100
1.8026-2.06340.20021270.13742672X-RAY DIFFRACTION100
2.0634-2.59940.17411370.14642684X-RAY DIFFRACTION100
2.5994-27.26930.20051380.17132735X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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