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- PDB-4gk5: Crystal structure of human Rev3-Rev7-Rev1-Polkappa complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gk5
タイトルCrystal structure of human Rev3-Rev7-Rev1-Polkappa complex
要素
  • DNA polymerase kappa
  • DNA polymerase zeta catalytic subunit
  • DNA repair protein REV1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
キーワードTRANSFERASE / translesion polymerases complex / four-helix bundle / beta-hairpin domain / anti-parallel sheets / translesion DNA synthesis / polymerase switch / none
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / JUN kinase binding ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / JUN kinase binding / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / error-free translesion synthesis / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / error-prone translesion synthesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / response to UV / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / actin filament organization / Termination of translesion DNA synthesis / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of cell growth / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA-templated DNA replication / spindle / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / cellular response to UV / transcription corepressor activity / site of double-strand break / double-strand break repair / chromosome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nuclear body / cell division / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA repair protein Rev1 / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase delta catalytic subunit-like, N-terminal domain / Rad18-like CCHC zinc finger / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / DNA polymerase type-Y, HhH motif / IMS family HHH motif / DNA polymerase IV / : / DNA polymerase family B, thumb domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B signature. / DNA polymerase family B / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA polymerase kappa / DNA repair protein REV1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Tao, J. / Min, X. / Wei, X.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the assembly of human translesion polymerase complexes
著者: Xie, W. / Yang, X. / Xu, M. / Jiang, T.
履歴
登録2012年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
C: DNA polymerase zeta catalytic subunit
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit
E: DNA repair protein REV1
F: DNA repair protein REV1
G: DNA polymerase kappa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,8197
ポリマ－96,8197
非ポリマー00
水00
1
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
C: DNA polymerase zeta catalytic subunit

E: DNA repair protein REV1
G: DNA polymerase kappa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0474
ポリマ－49,0474
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1/2,y+1/2,-z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area15060 Å2
手法PISA
2
F: DNA repair protein REV1

B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
D: DNA polymerase zeta catalytic subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7723
ポリマ－47,7723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_456-x-1/2,y+1/2,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.998, 72.762, 104.653
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2 / REV7 homolog / hREV7


分子量: 26960.033 Da / 分子数: 2 / 変異: R124A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UI95
#2: タンパク質 DNA polymerase zeta catalytic subunit / Protein reversionless 3-like / REV3-like / hREV3


分子量: 5632.319 Da / 分子数: 2 / Fragment: Rev7-binding domain, UNP residues 1874-1893 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV3L, POLZ, REV3 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60673, DNA-directed DNA polymerase
#3: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 15179.386 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal domain, UNP residues 1117-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#4: タンパク質・ペプチド DNA polymerase kappa / DINB protein / DINP


分子量: 1275.519 Da / 分子数: 1 / Fragment: Polkappa RIR peptide, UNP residues 564-573 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBT6, DNA-directed DNA polymerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.87 %
結晶化温度: 289 K
手法: soaking the rev3-rev7-rev1 crystals with the rir peptide of polkappa
pH: 5.8
詳細: 0.1M sodium citrate, 1.95M sodium formate, 20mM DTT , pH 5.8, soaking the Rev3-Rev7-Rev1 crystals with the RIR peptide of Polkappa, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. all: 14623 / Num. obs: 14623 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 1531 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GK0

4gk0


解像度: 3.21→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.542 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 770 5 %RANDOM
Rwork0.23154 ---
all0.23408 14623 --
obs0.23408 14623 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.377 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.52 Å20 Å2-0 Å2
2---2.05 Å20 Å2
3---5.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.21→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5058 0 0 0 5058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195152
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6151.9736985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.487311809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9955615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5525.304230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.08615967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5031521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021075
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.21→3.293 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 57 -
Rwork0.335 997 -
obs--95.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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