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- PDB-4ggc: Structural Analysis of Human Cdc20 Supports Multi-site Degron Rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ggc
タイトルStructural Analysis of Human Cdc20 Supports Multi-site Degron Recognition by APC/C
要素Cell division cycle protein 20 homolog
キーワードCELL CYCLE / mitosis / securin / ubiquitination / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins ...metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Phosphorylation of Emi1 / anaphase-promoting complex / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of synaptic plasticity / anaphase-promoting complex binding / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / mitotic spindle assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / kinetochore / spindle / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / cell differentiation / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cell division / centrosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...: / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division cycle protein 20 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Luo, X. / Tian, W. / Tomchick, D.R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of human Cdc20 supports multisite degron recognition by APC/C.
著者: Tian, W. / Li, B. / Warrington, R. / Tomchick, D.R. / Yu, H. / Luo, X.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Cdc20: a WD40 activator for a cell cycle degradation machine
著者: Yu, H.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: KEN-box-dependent degradation of Bub1 spindle checkpoint kinase by the anaphase-promoting complex/cyclosome
著者: Qi, W. / Yu, H.
#3: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2001
タイトル: Mad2-independent inhibition of APC-Cdc20 by the mitotic checkpoint protein BubR1
著者: Tang, Z. / Bharadwaj, R. / Li, B. / Yu, H.
履歴
登録2012年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 20 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3855
ポリマ－34,9121
非ポリマー4734
水7,981443
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.281, 86.933, 48.339
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 20 homolog / p55CDC


分子量: 34912.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC20 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12834
#2: 化合物
ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 443 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES, 15% (w/v) PEG 6000, and 5% MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月15日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→28.117 Å / Num. all: 65746 / Num. obs: 65641 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 10.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Num. unique all: 2170 / % possible all: 63.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→28.117 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.93 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 13.54 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1464 3312 5.05 %RANDOM
Rwork0.1323 ---
all0.133 65641 --
obs0.133 65641 95.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.69 Å2 / Biso mean: 13.2412 Å2 / Biso min: 4.36 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→28.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 32 443 2897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082517
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.283440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.639872
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.35-1.36930.1865910.17811700179163
1.3693-1.38970.1831990.17371918201770
1.3897-1.41140.17441070.17082174228180
1.4114-1.43460.1911040.15772385248987
1.4346-1.45930.1631530.16182485263893
1.4593-1.48580.16951390.15092640277998
1.4858-1.51440.16941410.147227522893100
1.5144-1.54530.18311300.132127052835100
1.5453-1.57890.15081520.127327082860100
1.5789-1.61570.16421720.125227142886100
1.6157-1.65610.13271500.122627132863100
1.6561-1.70080.14491500.119226852835100
1.7008-1.75090.12621360.123227052841100
1.7509-1.80740.14731500.124627382888100
1.8074-1.8720.13241450.124927142859100
1.872-1.94690.15951410.125427262867100
1.9469-2.03550.13681430.123227162859100
2.0355-2.14280.16581500.123627122862100
2.1428-2.27690.14521420.124927412883100
2.2769-2.45270.15321370.127427192856100
2.4527-2.69930.14571520.132627362888100
2.6993-3.08950.14861410.137127302871100
3.0895-3.89080.11531410.129127442885100
3.8908-28.12260.14131460.138627692915100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.036-0.01110.03160.16120.00190.0833-0.0354-0.06420.0511-0.0090.0310.0084-0.0256-0.0479-0.00010.06410.0027-0.00020.0749-0.00460.0714-9.4626-8.760719.131
20.14250.0204-0.08430.0959-0.06030.083-0.0333-0.1769-0.11840.05010.0512-0.0438-0.0089-0.09360.00650.06480.01040.00160.11820.00520.0409-5.4638-18.191728.7233
30.0046-0.0055-0.00540.1360.03460.05990.0301-0.16-0.00290.23020.0206-0.05940.057-0.00670.01410.14150.00330.00970.09110.03170.049-2.4776-26.884730.5731
40.3808-0.0912-0.04450.23010.0060.280.02240.0328-0.0217-0.0392-0.0169-0.01410.0304-0.008800.0579-0.0032-0.0020.0464-0.00110.0533-0.8023-22.54417.0105
50.1352-0.12130.01750.14320.0140.07080.0302-0.00270.0469-0.0085-0.031-0.0058-0.0292-0.04520.00270.05990.00360.00240.0618-0.00360.0776-11.2211-5.720710.6451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 165 through 202 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 245 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 246 through 265 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 266 through 418 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 419 through 477 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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