[日本語] English
万見
- PDB-4gdo: Structure of a fragment of the rod domain of plectin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gdo
タイトルStructure of a fragment of the rod domain of plectin
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization / dystroglycan binding / fibroblast migration / cellular response to hydrostatic pressure / adherens junction organization / regulation of vascular permeability / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / intermediate filament cytoskeleton / peripheral nervous system myelin maintenance / myoblast differentiation / cardiac muscle cell development / podosome / structural constituent of muscle / ankyrin binding / sarcomere organization / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / response to food / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / multicellular organism growth / Z disc / cell morphogenesis / actin filament binding / intracellular protein localization / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single Helix bin / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain ...Single Helix bin / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.7 Å
データ登録者De Pereda, J.M. / Buey, R.M. / Uson, I. / Sammito, M.D. / De Marino, I.
引用ジャーナル: Nat.Methods / 年: 2013
タイトル: Exploiting tertiary structure through local folds for crystallographic phasing.
著者: Sammito, M. / Millan, C. / Rodriguez, D.D. / de Ilarduya, I.M. / Meindl, K. / De Marino, I. / Petrillo, G. / Buey, R.M. / de Pereda, J.M. / Zeth, K. / Sheldrick, G.M. / Uson, I.
履歴
登録2012年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月25日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Plectin
B: Plectin
C: Plectin
D: Plectin
E: Plectin
F: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2826
ポリマ－29,2826
非ポリマー00
水2,936163
1
A: Plectin
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7612
ポリマ－9,7612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area6720 Å2
手法PISA
2
C: Plectin
D: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7612
ポリマ－9,7612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6060 Å2
手法PISA
3
E: Plectin
F: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7612
ポリマ－9,7612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.620, 35.870, 75.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Plectin / PCN / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 4880.413 Da / 分子数: 6 / 断片: FRAGMENT OF THE ROD DOMAIN, UNP residues 1492-1530 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC, PLEC1 / プラスミド: Modified pGEX-4T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)T1 / 参照: UniProt: Q15149
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M sodium acetate, 2.2M sodium chloride, 0.2M lithium sulfate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年4月1日
放射モノクロメーター: HELIOS OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→77 Å / Num. all: 23087 / Num. obs: 23087 / % possible obs: 85.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 %
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.52 / Num. unique all: 1381 / % possible all: 68.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
Arcimboldo位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1117)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.7→45.194 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.68 / 位相誤差: 27.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2484 1189 5.15 %RANDOM
Rwork0.2127 ---
obs0.2148 23074 85.28 %-
all-23074 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→45.194 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1653 0 0 163 1816
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081655
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.872212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.388628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046245
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004310
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.77810.26011270.22482308X-RAY DIFFRACTION73
1.7781-1.87180.2631310.20382572X-RAY DIFFRACTION81
1.8718-1.98910.21981220.21242572X-RAY DIFFRACTION80
1.9891-2.14270.2261390.18932613X-RAY DIFFRACTION82
2.1427-2.35830.23161280.18952719X-RAY DIFFRACTION84
2.3583-2.69950.24491680.20282843X-RAY DIFFRACTION89
2.6995-3.4010.22841610.21553019X-RAY DIFFRACTION94
3.401-45.1940.26882130.22773239X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.21590.12390.31050.139-0.07410.3383-0.0518-0.0093-0.0172-0.0130.015-0.02120.0080.0009-0.06230.0907-0.0065-0.01690.0513-0.01850.12097.113236.15811.3703
20.45470.44280.47840.18630.30640.29030.06590.19190.208-0.0470.08220.05160.0081-0.02150.00330.1460.0211-0.00140.09780.00630.137820.231642.6523-4.4255
30.2295-0.09630.01390.0356-0.14390.42290.0501-0.3156-0.41890.2401-0.02590.09730.1271-0.45420.15140.17970.05280.05780.2362-0.00480.2061-5.952728.716813.4053
40.2228-0.15380.3460.477-0.24050.2760.1232-0.03220.0477-0.06760.0356-0.0922-0.1168-0.07080.08180.13630.03090.00080.20650.01370.10276.217129.001810.4992
50.02550.0040.05260.05580.03460.07560.2093-0.0608-0.21570.2991-0.0974-0.42670.0839-0.02720.06640.37410.31050.5511.03180.39450.8984-33.305432.715826.4667
6-0.0001-0.01390.0046-0.0213-0.03010.0477-0.0987-0.0327-0.05660.0555-0.2480.09940.0472-0.016-0.0731-0.23470.05610.55071.28660.06840.66-33.780427.314732.6207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1379:1420 )A1379 - 1420
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1380:1420 )B1380 - 1420
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 1383:1420 )C1383 - 1420
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 1380:1420 )D1380 - 1420
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND RESID 1390:1420 )E1390 - 1420
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 1388:1417 )F1388 - 1417

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る