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- PDB-4gdl: Crystal Structure of Human Atg12~Atg5 Conjugate in Complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gdl
タイトルCrystal Structure of Human Atg12~Atg5 Conjugate in Complex with an N-terminal Fragment of Atg16L1
要素
  • Autophagy protein 5
  • Autophagy-related protein 16-1
  • Ubiquitin-like protein ATG12
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein conjugate / protein-protein complex / ubiquitin-like protein / autophagy / E3 ligase / ubiquitin-like fold / structural protein / isopeptide bond / Cytoplasm and autophagosomal membranes
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex / negative regulation of dendrite extension / antigen processing and presentation of endogenous antigen ...otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex / negative regulation of dendrite extension / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of mucus secretion / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / negative regulation of autophagic cell death / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of stress granule assembly / ubiquitin-like protein transferase activity / cellular response to nitrosative stress / microautophagy / ventricular cardiac muscle cell development / glycophagy / transferase complex / regulation of cilium assembly / aggrephagy / dendrite arborization / mucus secretion / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / response to fungus / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / negative thymic T cell selection / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / endolysosome membrane / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of phagocytosis / negative regulation of type I interferon production / response to iron(II) ion / axonal transport / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / chaperone-mediated autophagy / heart contraction / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / blood vessel remodeling / autophagosome maturation / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / post-translational protein modification / autophagosome / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of innate immune response / hippocampus development / macroautophagy / protein tag activity / autophagy / Schaffer collateral - CA1 synapse / vasodilation / phagocytic vesicle membrane / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like protein Atg12 / Ubiquitin-like autophagy protein Apg12 / Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : ...Ubiquitin-like protein Atg12 / Ubiquitin-like autophagy protein Apg12 / Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / WD domain, G-beta repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like protein ATG12 / Autophagy-related protein 16-1 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.875 Å
データ登録者Otomo, C. / Metlagel, Z. / Takaesu, G. / Otomo, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure of the human ATG12~ATG5 conjugate required for LC3 lipidation in autophagy.
著者: Otomo, C. / Metlagel, Z. / Takaesu, G. / Otomo, T.
履歴
登録2012年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein ATG12
B: Autophagy protein 5
C: Autophagy-related protein 16-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4524
ポリマ－47,4293
非ポリマー231
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.601, 58.399, 91.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein ATG12 / Autophagy-related protein 12 / APG12-like


分子量: 10282.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG12, APG12L, ATG12 / プラスミド: pACYC Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O94817
#2: タンパク質 Autophagy protein 5 / APG5-like / Apoptosis-specific protein


分子量: 32489.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG5L, ASP, ATG5 / プラスミド: pACYC Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H1Y0
#3: タンパク質・ペプチド Autophagy-related protein 16-1 / APG16-like 1


分子量: 4657.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG16L, ATG16L1, UNQ9393/PRO34307 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q676U5
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
構成要素の詳細THERE IS AN ISOPEPTIDE LINKAGE BETWEEN RESIDUE GLY140 OF ATG12 AND LYS130 OF ATG5. THE ATG12~ATG5 ...THERE IS AN ISOPEPTIDE LINKAGE BETWEEN RESIDUE GLY140 OF ATG12 AND LYS130 OF ATG5. THE ATG12~ATG5 CONJUGATE WAS GENERATED BY CO-EXPRESSING ATG12 AND ATG5 FROM PACYC DUET-1 AND ATG7 AND ATG10 FROM PCDF DUET-1 IN E. COLI
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PROTEIN: 10 MG/ML in 0.01M HEPES pH 7.0, 0.3 M NaCl, 0.001 M DTT; RESERVOIR: 0.1M BICINE pH9.0, 0.2 M sodium phosphate dibasic, 18% PEG 3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, ...詳細: PROTEIN: 10 MG/ML in 0.01M HEPES pH 7.0, 0.3 M NaCl, 0.001 M DTT; RESERVOIR: 0.1M BICINE pH9.0, 0.2 M sodium phosphate dibasic, 18% PEG 3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.0092 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0092 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.875→50 Å / Num. obs: 12548 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.9-33.70.54111741.042192.4
3-3.124.30.46712531.092198.4
3.12-3.274.50.28712321.139199
3.27-3.444.60.20812531.122199.3
3.44-3.654.60.13812561.092199.6
3.65-3.944.50.09212680.979199.7
3.94-4.334.50.06512440.929199.5
4.33-4.964.50.05512850.971199.7
4.96-6.244.30.04612810.955199.8
6.24-504.40.03113021.118198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.875→36.224 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7275 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1263 10.13 %RANDOM
Rwork0.2146 ---
obs0.2186 12465 97.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 283.77 Å2 / Biso mean: 138.7687 Å2 / Biso min: 64.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.875→36.224 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3226 0 1 0 3227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063316
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.514482
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003566
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.9141256
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8753-2.99030.42811260.33011081120786
2.9903-3.12640.31261360.3041222135897
3.1264-3.29110.28641410.25061257139898
3.2911-3.49710.29191330.25141253138699
3.4971-3.76690.30621450.23541258140399
3.7669-4.14550.2621410.22071269141099
4.1455-4.74420.20811420.180212671409100
4.7442-5.97290.22651480.20312871435100
5.9729-36.22670.2451510.20061308145999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.62382.79770.67363.24520.8576.0662-0.93061.63931.6291-1.44870.16031.6733-0.2069-1.65830.82810.87310.55590.15431.56390.51591.5721131.909814.746614.7212
27.2938-3.3147-4.16373.7272-0.75575.89080.38871.6713-0.3986-0.4764-0.57270.9357-0.0244-2.87170.04980.67160.1147-0.29171.8883-0.16961.1547129.99286.065415.7652
36.50544.9979-2.79653.8222-1.81313.27-1.46330.6937-2.0906-1.9661.1251-0.26221.66330.67280.37871.1311-0.12510.02611.3008-0.18781.5979133.6834-2.290912.3846
49.73117.6172-0.51088.88772.84013.3538-0.35541.69750.9582-1.090.86270.3778-1.1970.294-0.60390.97820.2414-0.12241.64640.18381.2002140.042411.938413.0095
53.77525.6888-0.11329.69621.38872.32010.01682.37050.7689-1.86650.8880.5925-0.1597-1.86480.06091.560.3194-0.23462.3461-0.15571.724140.1161-0.37344.6258
67.0139-1.49571.34256.3927-2.9867.10940.27650.2747-1.2077-0.3156-0.07740.91760.7319-0.32630.04750.6411-0.0160.01730.9328-0.22450.9535158.9248-6.763128.9032
74.2388-2.21280.08233.7026-3.84076.36350.30813.5878-0.2294-0.8773-0.03150.21010.26151.0743-0.40281.11550.0125-0.16552.5459-0.20360.9501157.44943.14996.6807
86.8884-0.0631.71234.05081.53652.8113-0.42821.71082.1212-0.30570.12340.0233-0.68170.47770.22670.8807-0.0844-0.06710.95520.40151.0515158.998418.785220.0348
97.7345-4.13514.44353.2343-2.23974.47170.00060.93261.0446-0.1225-0.4194-0.4746-0.15230.85160.74740.7444-0.06130.23671.42810.08180.7622175.84423.717825.6581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 53:61)A53 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 62:91)A62 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 92:104)A92 - 104
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 105:134)A105 - 134
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 135:140)A135 - 140
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 3:117)B3 - 117
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 118:173)B118 - 173
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 174:274)B174 - 274
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resseq 10:43)C10 - 43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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