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- PDB-4g9e: Crystal structures of N-acyl homoserine lactonase AidH complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g9e
タイトルCrystal structures of N-acyl homoserine lactonase AidH complexed with N-butanoyl homoserine
要素Alpha/beta hydrolase fold protein
キーワードHYDROLASE / alpha/beta-hydrolase fold / AHL-lactonase / AHL-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds
類似検索 - 分子機能
: / Alpha/beta hydrolase family / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-butanoyl-L-homoserine / Alpha/beta hydrolase fold protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ochrobactrum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.088 Å
データ登録者Liang, D.C. / Yan, X.X. / Gao, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: High-resolution structures of AidH complexes provide insights into a novel catalytic mechanism for N-acyl homoserine lactonase
著者: Gao, A. / Mei, G.Y. / Liu, S. / Wang, P. / Tang, Q. / Liu, Y.P. / Wen, H. / An, X.M. / Zhang, L.Q. / Yan, X.X. / Liang, D.C.
履歴
登録2012年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha/beta hydrolase fold protein
B: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6854
ポリマ－61,3072
非ポリマー3782
水16,880937
1
A: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8432
ポリマ－30,6531
非ポリマー1891
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alpha/beta hydrolase fold protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8432
ポリマ－30,6531
非ポリマー1891
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.164, 129.523, 44.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Alpha/beta hydrolase fold protein / AHL-lactonase


分子量: 30653.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ochrobactrum (バクテリア) / 株: T63 / 遺伝子: aidH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D2J2T6
#2: 化合物 ChemComp-C4L / N-butanoyl-L-homoserine


分子量: 189.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 937 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG8000, 0.2M ammonium acetate, 0.01M magnesium acetate, 0.05M sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.088→21.29 Å / Num. obs: 179801 / % possible obs: 52.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 7.83 Å2
反射 シェル解像度: 1.09→1.12 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G5X

4g5x


解像度: 1.088→21.29 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.07 / FOM work R set: 0.9246 / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1517 8930 4.97 %
Rwork0.1273 --
all0.15 --
obs0.1285 179678 97.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.04 Å / VDWプローブ半径: 0.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 148.829 Å2 / ksol: 0.544 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 57.21 Å2 / Biso mean: 15.5626 Å2 / Biso min: 4.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5727 Å2-0 Å20.012 Å2
2---2.7408 Å20 Å2
3----0.5636 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.088→21.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4216 0 26 937 5179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0496290
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073657
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005849
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0311749
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.0884-1.12730.24238090.2232163171712693
1.1273-1.17250.18539030.1661169471785096
1.1725-1.22580.1629100.1339169901790097
1.2258-1.29040.14288550.1166171341798998
1.2904-1.37130.14749250.111171761810198
1.3713-1.47710.14099010.1058173131821499
1.4771-1.62570.12599390.1016173891832899
1.6257-1.86090.14489280.11141745718385100
1.8609-2.3440.14679020.1211174361833899
2.344-21.2940.15368580.1374165891744794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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