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- PDB-4g1q: Crystal structure of HIV-1 reverse transcriptase (RT) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g1q
タイトルCrystal structure of HIV-1 reverse transcriptase (RT) in complex with Rilpivirine (TMC278, Edurant), a non-nucleoside rt-inhibiting drug
要素
  • Reverse transcriptase/ribonuclease H
  • p51 RT
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE/INHIBITOR / P51/P66 / HETERO DIMER / NNRTI / NONNUCLEOSIDE INHIBITOR / AIDS / HIV / R278474 / DIARYLPYRIMIDINE / DAPY / DNA RECOMBINATION / RNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / DNA POLYMERASE / ENDONUCLEASE / HYDROLASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-T27 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Bauman, J.D. / Patel, D. / Das, K. / Arnold, E.
引用
ジャーナル: Nat Chem / 年: 2013
タイトル: Snapshot of the equilibrium dynamics of a drug bound to HIV-1 reverse transcriptase.
著者: Kuroda, D.G. / Bauman, J.D. / Challa, J.R. / Patel, D. / Troxler, T. / Das, K. / Arnold, E. / Hochstrasser, R.M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: High-resolution structures of HIV-1 reverse transcriptase/TMC278 complexes: strategic flexibility explains potency against resistance mutations.
著者: Das, K. / Bauman, J.D. / Clark, A.D. / Frenkel, Y.V. / Lewi, P.J. / Shatkin, A.J. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: HIV-1 reverse transcriptase complex with DNA and nevirapine reveals non-nucleoside inhibition mechanism.
著者: Das, K. / Martinez, S.E. / Bauman, J.D. / Arnold, E.
#3: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2008
タイトル: Crystal engineering of HIV-1 reverse transcriptase for structure-based drug design.
著者: Bauman, J.D. / Das, K. / Ho, W.C. / Baweja, M. / Himmel, D.M. / Clark, A.D. / Oren, D.A. / Boyer, P.L. / Hughes, S.H. / Shatkin, A.J. / Arnold, E.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of clinically relevant Lys103Asn/Tyr181Cys double mutant HIV-1 reverse transcriptase in complexes with ATP and non-nucleoside inhibitor HBY 097.
著者: Das, K. / Sarafianos, S.G. / Clark, A.D. / Boyer, P.L. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#5: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2004
タイトル: Roles of conformational and positional adaptability in structure-based design of TMC125-R165335 (etravirine) and related non-nucleoside reverse transcriptase inhibitors that are highly ...タイトル: Roles of conformational and positional adaptability in structure-based design of TMC125-R165335 (etravirine) and related non-nucleoside reverse transcriptase inhibitors that are highly potent and effective against wild-type and drug-resistant HIV-1 variants.
著者: Das, K. / Clark, A.D. / Lewi, P.J. / Heeres, J. / De Jonge, M.R. / Koymans, L.M. / Vinkers, H.M. / Daeyaert, F. / Ludovici, D.W. / Kukla, M.J. / De Corte, B. / Kavash, R.W. / Ho, C.Y. / Ye, H. ...著者: Das, K. / Clark, A.D. / Lewi, P.J. / Heeres, J. / De Jonge, M.R. / Koymans, L.M. / Vinkers, H.M. / Daeyaert, F. / Ludovici, D.W. / Kukla, M.J. / De Corte, B. / Kavash, R.W. / Ho, C.Y. / Ye, H. / Lichtenstein, M.A. / Andries, K. / Pauwels, R. / De Bethune, M.P. / Boyer, P.L. / Clark, P. / Hughes, S.H. / Janssen, P.A. / Arnold, E.
履歴
登録2012年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22015年6月17日Group: Non-polymer description
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reverse transcriptase/ribonuclease H
B: p51 RT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,30615
ポリマ－114,0292
非ポリマー1,27713
水14,844824
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area47100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.713, 72.517, 109.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Reverse transcriptase/ribonuclease H / Exoribonuclease H / p66 RT


分子量: 63989.238 Da / 分子数: 1 / 断片: P66, UNP residues 600-1154 / 変異: K172A, K173A, C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BH10 ISOLATE / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: PRT52A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H
#2: タンパク質 p51 RT


分子量: 50039.488 Da / 分子数: 1 / 断片: P51, UNP residues 600-1027 / 変異: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BH10 ISOLATE / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: PRT52A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H

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非ポリマー , 5種, 837分子

#3: 化合物 ChemComp-T27 / 4-{[4-({4-[(E)-2-cyanoethenyl]-2,6-dimethylphenyl}amino)pyrimidin-2-yl]amino}benzonitrile / Rilpivirine / 4-[[4-[[4-(2-シアノエテニル)-2,6-ジメチルフェニル]アミノ]ピリミジン-2-イル]アミノ]ベンゾニト(以下略)


分子量: 366.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H18N6 / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 824 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG 8000, AMMONIUM SULFATE, MGCL2,IMIDAZOLE, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 193097 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.797 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 9311 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZD1

2zd1


解像度: 1.51→35.853 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1932 3833 2.02 %RANDOM
Rwork0.1542 ---
all0.155 195940 --
obs0.155 190062 97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 69.966 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0783 Å20 Å2-3.2985 Å2
2---2.3632 Å2-0 Å2
3---1.2848 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→35.853 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7955 0 79 824 8858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138280
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36211254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1623136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081211
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.51-1.52910.35731470.30276600X-RAY DIFFRACTION94
1.5291-1.54920.31841400.27276648X-RAY DIFFRACTION94
1.5492-1.57050.28561450.24626735X-RAY DIFFRACTION95
1.5705-1.59290.25671570.2226728X-RAY DIFFRACTION95
1.5929-1.61670.25811240.20316747X-RAY DIFFRACTION95
1.6167-1.64190.23831160.18996770X-RAY DIFFRACTION95
1.6419-1.66890.25431310.17476727X-RAY DIFFRACTION96
1.6689-1.69760.23241420.15846784X-RAY DIFFRACTION95
1.6976-1.72850.18471460.14226720X-RAY DIFFRACTION95
1.7285-1.76170.18441380.1346762X-RAY DIFFRACTION96
1.7617-1.79770.2121230.12766781X-RAY DIFFRACTION95
1.7977-1.83680.16441350.11896806X-RAY DIFFRACTION96
1.8368-1.87950.16251420.11186751X-RAY DIFFRACTION96
1.8795-1.92650.15881490.10826784X-RAY DIFFRACTION96
1.9265-1.97860.18291190.11086847X-RAY DIFFRACTION96
1.9786-2.03680.15681500.11556904X-RAY DIFFRACTION97
2.0368-2.10260.14541370.11556976X-RAY DIFFRACTION99
2.1026-2.17770.16851580.11867067X-RAY DIFFRACTION99
2.1777-2.26490.17731330.11917117X-RAY DIFFRACTION100
2.2649-2.36790.16591480.12457059X-RAY DIFFRACTION100
2.3679-2.49270.18681450.13157134X-RAY DIFFRACTION100
2.4927-2.64890.20061500.13917093X-RAY DIFFRACTION100
2.6489-2.85330.16451660.14687109X-RAY DIFFRACTION100
2.8533-3.14030.17681510.15147168X-RAY DIFFRACTION100
3.1403-3.59440.18651480.16047136X-RAY DIFFRACTION100
3.5944-4.52710.18721510.15397159X-RAY DIFFRACTION99
4.5271-35.8630.23691420.20057117X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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