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万見
- PDB-4g1l: Crystal structure of Newcastle disease virus matrix protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g1l
タイトルCrystal structure of Newcastle disease virus matrix protein
要素Matrix protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta-strand / Virus assembly / Membrane / matrix protein / Viurs
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / structural constituent of virion / viral envelope / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Viral matrix protein, N-terminal domain / Viral matrix protein, C-terminal domain / Viral matrix protein / Viral matrix protein, C-terminal domain / Viral matrix protein, N-terminal domain / Viral matrix protein / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Newcastle disease virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.207 Å
データ登録者Meng, G. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structure and assembly of a paramyxovirus matrix protein.
著者: Anthony J Battisti / Geng Meng / Dennis C Winkler / Lori W McGinnes / Pavel Plevka / Alasdair C Steven / Trudy G Morrison / Michael G Rossmann /
要旨: Many pleomorphic, lipid-enveloped viruses encode matrix proteins that direct their assembly and budding, but the mechanism of this process is unclear. We have combined X-ray crystallography and ...Many pleomorphic, lipid-enveloped viruses encode matrix proteins that direct their assembly and budding, but the mechanism of this process is unclear. We have combined X-ray crystallography and cryoelectron tomography to show that the matrix protein of Newcastle disease virus, a paramyxovirus and relative of measles virus, forms dimers that assemble into pseudotetrameric arrays that generate the membrane curvature necessary for virus budding. We show that the glycoproteins are anchored in the gaps between the matrix proteins and that the helical nucleocapsids are associated in register with the matrix arrays. About 90% of virions lack matrix arrays, suggesting that, in agreement with previous biological observations, the matrix protein needs to dissociate from the viral membrane during maturation, as is required for fusion and release of the nucleocapsid into the host's cytoplasm. Structure and sequence conservation imply that other paramyxovirus matrix proteins function similarly.
履歴
登録2012年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22012年9月12日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein
B: Matrix protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5982
ポリマ－79,5982
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area27930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)247.133, 44.847, 57.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Matrix protein


分子量: 39799.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Newcastle disease virus (ウイルス)
株: Chicken/Australia-Victoria/32 / 遺伝子: M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11206
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.37 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG3350, Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 34247 / Num. obs: 31592 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.207→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 10.596 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.343 / ESU R Free: 0.287 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29162 1480 5 %RANDOM
Rwork0.23371 ---
obs0.23681 27915 93.01 %-
all-29397 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.987 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.44 Å2-0 Å20.6 Å2
2--4.2 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.207→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5100 0 0 25 5125
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.025182
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7631.9797021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8365656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.39223.388183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.20915928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4541532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213711
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.207→2.264 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 103 -
Rwork0.326 1700 -
obs--81.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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