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- PDB-4fvm: Crystal structure of yeast DNA polymerase alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fvm
タイトルCrystal structure of yeast DNA polymerase alpha
要素DNA polymerase alpha catalytic subunit A
キーワードTRANSFERASE / DNA Polymerase / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / premeiotic DNA replication / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / premeiotic DNA replication / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex / lagging strand elongation / mitotic DNA replication initiation / DNA synthesis involved in DNA repair / leading strand elongation / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / replication fork / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nucleotide binding / chromatin binding / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
B family DNA polymerase, thumb domain, alpha/beta motif / B family DNA polymerase, thumb domain, four helix bundle / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #100 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #730 / Alpha-Beta Plaits - #2820 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal ...B family DNA polymerase, thumb domain, alpha/beta motif / B family DNA polymerase, thumb domain, four helix bundle / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #100 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #730 / Alpha-Beta Plaits - #2820 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / Ribonuclease H-like motif / B family DNA polymerase, finger domain / Palm domain of DNA polymerase / B family DNA polymerase, palm domain / Monooxygenase / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Helix non-globular / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Helix Hairpins / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase alpha catalytic subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Perera, R.L. / Pellegrini, L.
引用ジャーナル: eLife / 年: 2013
タイトル: Mechanism for priming DNA synthesis by yeast DNA Polymerase alpha
著者: Perera, R.L. / Torella, R. / Klinge, S. / Kilkenny, M.L. / Maman, J.D. / Pellegrini, L.
履歴
登録2012年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Database references
改定 1.22014年1月15日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase alpha catalytic subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5321
ポリマ－103,5321
非ポリマー00
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.380, 127.140, 74.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase alpha catalytic subunit A / DNA polymerase I subunit A / DNA polymerase alpha:primase complex p180 subunit / DNA polymerase- ...DNA polymerase I subunit A / DNA polymerase alpha:primase complex p180 subunit / DNA polymerase-primase complex p180 subunit / Pol alpha-primase complex p180 subunit


分子量: 103531.828 Da / 分子数: 1 / 断片: Polymerase domain, UNP residues 349-1258 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC17, N2181, POL1, YNL102W / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta2 / 参照: UniProt: P13382, DNA-directed DNA polymerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.65 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.4
詳細: 0.1M Bicine, 6% PEG8000, pH 9.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9754 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9754 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→53.51 Å / Num. all: 58906 / Num. obs: 58906 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 42.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 8523 / Rsym value: 0.512 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1078)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4B08

4b08


解像度: 2.3→36.512 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 30.37 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: FOR REFINEMENT, REFMAC, BUSTER AND PHENIX WERE USED. THE STRUCTURE WAS REFINED WITH RIDING HYDROGENS. THE HYDROGENS OF THE LAST REFINEMENT RUN ARE INCLUDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2970 5.05 %RANDOM
Rwork0.2052 ---
all0.2068 58809 --
obs0.2068 58809 98.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6627 0 0 216 6843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026812
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5869222
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.142630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371047
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021196
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.33770.37531310.31532648X-RAY DIFFRACTION98
2.3377-2.3780.31471220.30492628X-RAY DIFFRACTION99
2.378-2.42120.32531260.27642671X-RAY DIFFRACTION99
2.4212-2.46780.33391370.2692654X-RAY DIFFRACTION99
2.4678-2.51820.28871180.25662645X-RAY DIFFRACTION98
2.5182-2.57290.28841550.24342667X-RAY DIFFRACTION99
2.5729-2.63270.27031240.23852622X-RAY DIFFRACTION99
2.6327-2.69860.27661520.22652660X-RAY DIFFRACTION99
2.6986-2.77150.30191310.21622665X-RAY DIFFRACTION99
2.7715-2.8530.26431360.20982683X-RAY DIFFRACTION99
2.853-2.94510.25121520.20542667X-RAY DIFFRACTION100
2.9451-3.05030.22951330.21582650X-RAY DIFFRACTION99
3.0503-3.17230.28241610.22542646X-RAY DIFFRACTION99
3.1723-3.31660.24511480.21492685X-RAY DIFFRACTION100
3.3166-3.49140.24891490.21452664X-RAY DIFFRACTION100
3.4914-3.70990.23311310.20182701X-RAY DIFFRACTION99
3.7099-3.9960.23691620.19772660X-RAY DIFFRACTION100
3.996-4.39750.20371500.17692681X-RAY DIFFRACTION100
4.3975-5.03250.1731700.16032678X-RAY DIFFRACTION100
5.0325-6.3350.21831510.19162691X-RAY DIFFRACTION100
6.335-36.51680.2111310.18872573X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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