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- PDB-4ftg: The crystal structure of an AHNAK peptide in complex with the S10... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ftg
タイトルThe crystal structure of an AHNAK peptide in complex with the S100A10/AnxA2 heterotetramer
要素
  • Annexin A2
  • Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
  • Protein S100-A10
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN/PROTEIN BINDING / Membrane repair / scaffold / AHNAK / Annexin A2 / S100A10 / calcium binding / inner-membrane surface / CALCIUM BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex / CALCIUM-BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / PCSK9-AnxA2 complex / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / structural molecule activity conferring elasticity ...regulation of voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / PCSK9-AnxA2 complex / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / structural molecule activity conferring elasticity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / cell-cell contact zone / vesicle budding from membrane / negative regulation of receptor internalization / plasma membrane protein complex / costamere / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / phosphatidylserine binding / positive regulation of exocytosis / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of RNA splicing / regulation of neurogenesis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of stress fiber assembly / fibrinolysis / cytoskeletal protein binding / T-tubule / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell-matrix adhesion / lipid droplet / positive regulation of GTPase activity / response to activity / protein localization to plasma membrane / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / melanosome / actin cytoskeleton / late endosome membrane / midbody / basolateral plasma membrane / protease binding / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / transmembrane transporter binding / early endosome / endosome / cadherin binding / lysosomal membrane / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein S100-A10 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily ...: / Protein S100-A10 / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Annexin A2 / Protein S100-A10 / Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5054 Å
データ登録者Ozorowski, G. / Luecke, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structure of a C-terminal AHNAK peptide in a 1:2:2 complex with S100A10 and an acetylated N-terminal peptide of annexin A2.
著者: Ozorowski, G. / Milton, S. / Luecke, H.
履歴
登録2012年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A10
B: Protein S100-A10
C: Annexin A2
D: Annexin A2
E: Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0078
ポリマ－27,8265
非ポリマー1803
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9550 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area10600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.072, 55.216, 63.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.73, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細One AHNAK peptide bound to AnxA2/S100A10 heterotetramer, formed by a dimer of S100A10 binding two AnxA2 N-terminal peptides

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A10 / Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium- ...Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium-binding protein A10 / p10 protein / p11


分子量: 11088.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANX2LG, CAL1L, CLP11, S100A10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60903
#2: タンパク質・ペプチド Annexin A2 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / ...Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 1653.854 Da / 分子数: 2 / Fragment: Annexin A2 N-terminal peptide (UNP residues 2-16) / Mutation: C9S / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07355
#3: タンパク質・ペプチド Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK / Desmoyokin


分子量: 2340.870 Da / 分子数: 1 / Fragment: AHNAK peptide (UNP residues 5654-5673) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q09666
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 8000 (w/v), 0.1 M Tris pH 8.5, 10% 2-propanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月20日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 8685 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.543.10.42196.9
2.54-2.593.30.353198.6
2.59-2.643.50.347197.8
2.64-2.693.60.273199.3
2.69-2.753.70.221198.6
2.75-2.823.80.188198.6
2.82-2.893.80.167199.3
2.89-2.963.80.155198.6
2.96-3.053.80.134198.6
3.05-3.153.80.123199.3
3.15-3.263.80.091198.6
3.26-3.393.80.082198.9
3.39-3.553.80.074198.6
3.55-3.733.70.068198.7
3.73-3.973.70.065198.7
3.97-4.273.70.055199.3
4.27-4.73.60.054199.1
4.7-5.383.60.055199.1
5.38-6.783.60.044198.7
6.78-503.50.033195.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5054→29.327 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2507 415 4.79 %
Rwork0.1813 --
obs0.1846 8670 98.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.3688 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5054→29.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1795 0 12 8 1815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2232446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.76686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5054-2.86760.27291500.17952703X-RAY DIFFRACTION98
2.8676-3.61190.27251240.21022755X-RAY DIFFRACTION99
3.6119-29.32880.23631410.1692797X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7510.4777-0.75410.8162-0.73621.7984-0.14740.0472-0.54390.1923-0.0422-0.15180.1132-0.11290.00030.29550.0580.01260.1968-0.03780.3569.79120.744848.3782
21.53490.2305-0.26231.0832-0.71290.9242-0.26990.65190.08270.0620.19710.0784-0.5334-0.5756-0.01850.37380.2531-0.00630.42470.00550.233258.414634.520341.2357
30.55530.4968-0.14730.5757-0.28340.2159-0.00320.14840.3068-0.18570.16110.28230.2278-0.02150.16970.1695-0.1566-0.23410.9748-0.1160.378552.701925.078933.3291
40.02180.09680.03180.38570.11730.03610.0323-0.08340.05860.3390.0441-0.3890.00710.2641-0.00120.2425-0.0895-0.07930.50810.00530.410579.755329.232449.4202
50.25230.0283-0.19910.4748-0.2730.32050.13940.1477-0.65220.3589-0.06550.08630.1517-0.0622-0.00080.5880.03750.1580.7911-0.03850.446958.69427.058350.8682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:91)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 1:91)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 2:13)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resid 2:14)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain E and resid 1:16)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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