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- PDB-4fmt: Crystal structure of a ChpT protein (CC_3470) from Caulobacter cr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fmt
タイトルCrystal structure of a ChpT protein (CC_3470) from Caulobacter crescentus CB15 at 2.30 A resolution
要素ChpT protein
キーワードTRANSFERASE / a phosphotransfer protein / a two-component signaling pathway / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Histidine phosphotransferase ChpT, C-terminal / Histidine phosphotransferase C-terminal domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine phosphotransferase ChpT C-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter crescentus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Branched signal wiring of an essential bacterial cell-cycle phosphotransfer protein.
著者: Blair, J.A. / Xu, Q. / Childers, W.S. / Mathews, I.I. / Kern, J.W. / Eckart, M. / Deacon, A.M. / Shapiro, L.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ChpT protein
B: ChpT protein
C: ChpT protein
D: ChpT protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,14312
ポリマ－94,6834
非ポリマー4608
水5,603311
1
A: ChpT protein
B: ChpT protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5726
ポリマ－47,3412
非ポリマー2304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area18670 Å2
手法PISA
2
C: ChpT protein
D: ChpT protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5726
ポリマ－47,3412
非ポリマー2304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area18560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.190, 94.320, 100.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ChpT protein


分子量: 23670.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter crescentus (バクテリア)
株: CB15 / 遺伝子: CC_3470 / プラスミド: pET-28b(+) / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9A2T6
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH. THE TAG WAS REMOVED WITH THROMBIN LEAVING ONLY (-2)-GLY-SER-HIS-(0) FOLLOWED BY THE FULL LENGTH TARGET SEQUENCE (1-225). THE START CODON FOR UNIPROT ENTRY A6H916 WAS MIS-ANNOTATED (SEE PMID 21878915). THE CLONED CONSTRUCT STARTS FROM THE CORRECT START CODON THAT CORRESPONDS TO MET-29 OF UNIPROT ENTRY A6H916 (VERSION 1 OF THE SEQUENCE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
13.2662.32THE STRUCTURE WAS SOLVED USING TWO WAVELENGTH MAD PHASES FROM A HEAVY ATOM (GOLD) DERIVATIVE OF ANOTHER CRYSTAL. THE PHASING CRYSTAL DIFFRACTED TO 2.95 A. TO OBTAIN HEAVY ATOM DERIVATIVES, CRYSTALS WERE SOAKED IN CRYO SOLUTION CONTAINING 0.01 M POTASSIUM DICYANOAURATE FOR 190 MINUTES. THE STRUCTURE WAS REFINED AT 2.3 A RESOLUTION AGAINST A DATASET COLLECTED FROM A DIFFERENT CRYSTAL.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
295.51蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.220% (w/v) PEG-8000, 0.1M MES pH 6.0, 0.2M Calcium acetate, final pH 6.2, VAPOR DIFFUSION,HANGING DROP, temperature 295.5K
295.52蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.220% (w/v) PEG-8000, 0.1M MES pH 6.0, 0.2M Calcium acetate, final pH 6.2, VAPOR DIFFUSION,HANGING DROP, temperature 295.5K
Experiment crystal cryo treatment
Crystal-IDCooling detailsFinal solution detailsSoaking details
1Direct immersion in liquid nitrogen30% (w/v) PEG-8000 in precipitant
2Direct immersion in liquid nitrogen30% (w/v) PEG-8000, 0.01 M potassium dicyanoaurate (I) in precipitantFirst the PEG-8000 was increased to 30% (w/v) PEG-8000 in precipitant. Potassium dicyanoaurate (I) was then added to a final concentration of 0.010 M and after 190 minutes the crystal was harvested.

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL12-210.9795
シンクロトロンSSRL BL12-220.8731,1.0395
検出器
タイプID検出器日付詳細
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2011年7月15日Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2011年7月25日Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystal Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.87311
31.03951
反射解像度: 2.3→65.094 Å / Num. obs: 52631 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 51.445 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 10.67
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.3-2.363.430.9121.6413267386997.6
2.36-2.423.40.77212793377197
2.42-2.493.30.6972.211667357994.3
2.49-2.573.50.4843.412491357098
2.57-2.663.60.4054.412906355499.4
2.66-2.753.60.315.412385343199.4
2.75-2.853.60.2696.111980332199.2
2.85-2.973.60.1987.811331316699.2
2.97-3.13.50.1619.210632304098.7
3.1-3.253.30.12310.78996275594.4
3.25-3.433.60.08714.59843275998
3.43-3.643.50.06817.59066257297.7
3.64-3.893.40.05719.38264240396.7
3.89-4.23.40.0520.97602225296.6
4.2-4.63.20.04223.66539202394.4
4.6-5.143.30.038245801178492.5
5.14-5.943.50.04123.55913169797.9
5.94-7.273.40.03624.24825141196.5
7.27-10.293.10.02727.73341106694.9
10.29-65.093.50.02930.7212160794.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→65.094 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9408 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT EXCEPT FOR THE ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT EXCEPT FOR THE FINAL REFINEMENT CYCLE. 3. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 4. NA IONS AND GLYCEROL MODELED ARE PRESENT IN PURIFICATION/CRYSTALLIZATION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2143 2682 5.1 %RANDOM
Rwork0.1838 ---
obs0.1853 52619 97.16 %-
原子変位パラメータBiso max: 197.23 Å2 / Biso mean: 54.2108 Å2 / Biso min: 26.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.3126 Å20 Å25.188 Å2
2---0.1905 Å20 Å2
3---8.5031 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.313 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→65.094 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6052 0 28 311 6391
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2899SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes143HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes960HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6257HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion832SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7229SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6257HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8517HARMONIC21.02
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.57
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2687 199 5.16 %
Rwork0.2488 3659 -
all0.2498 3858 -
obs--97.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3874-1.5128-0.19091.609-0.42562.44740.0031-0.16370.0108-0.13770.09890.0743-0.10110.0807-0.1019-0.0429-0.02140.0066-0.12640.0141-0.12624.278154.07313.6465
21.2768-0.92510.30741.34890.04411.9896-0.0762-0.1588-0.0597-0.14070.03010.090.084-0.0880.046-0.0103-0.01460.0141-0.10820.012-0.132143.223535.154212.6547
31.805-0.03450.77881.58671.37012.33420.09730.0820.07650.06630.037-0.00050.15690.1559-0.1343-0.0679-0.0354-0.0074-0.11630.0176-0.13114.194177.554465.4538
41.664-0.95030.30392.05661.56121.5056-0.0938-0.20960.03840.20710.1878-0.12660.13530.2818-0.0939-0.1055-0.0166-0.0053-0.03190.0017-0.137914.23158.383349.1902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|17 - 225 }A17 - 225
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|18 - 225 }B18 - 225
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|18 - 225 }C18 - 225
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|18 - 225 }D18 - 225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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