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万見
- PDB-4fpp: Bacterial phosphotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fpp
タイトルBacterial phosphotransferase
要素phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / four helix bundle / Bergerat fold / similar to type I Histidine kinase / phosphotransferase / CckA / CtrA / CpdR / bacterial cytoplasme
機能・相同性
機能・相同性情報


identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Histidine phosphotransferase ChpT, C-terminal / Histidine phosphotransferase C-terminal domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Histidine phosphotransferase ChpT C-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter crescentus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fioravanti, A. / Clantin, B. / Dewitte, F. / Lens, Z. / Verger, A. / Biondi, E. / Villeret, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structural insights into ChpT, an essential dimeric histidine phosphotransferase regulating the cell cycle in Caulobacter crescentus.
著者: Fioravanti, A. / Clantin, B. / Dewitte, F. / Lens, Z. / Verger, A. / Biondi, E.G. / Villeret, V.
履歴
登録2012年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphotransferase
B: phosphotransferase
C: phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,81410
ポリマ－77,4063
非ポリマー4087
水2,846158
1
A: phosphotransferase
ヘテロ分子

A: phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,13810
ポリマ－51,6042
非ポリマー5348
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area3550 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area18760 Å2
手法PISA
2
B: phosphotransferase
C: phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7455
ポリマ－51,6042
非ポリマー1413
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area18910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.540, 210.160, 93.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細there are three subunits in the asymmetric unit. Two subunits (B and C) form a homodimer, while the third one (A) exploits a two-fold summetry axis of the lattice to generate a similar homodimer but with exact two-fold symmetry.

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要素

#1: タンパク質 phosphotransferase


分子量: 25802.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter crescentus (バクテリア)
株: ATCC 19089 / CB15 / 遺伝子: CC_3470 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9A2T6
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 24% PEG 4000, 0.16M magnesium chloride, 0.08M Tris-HCl pH8.5, 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月26日
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49 Å / Num. all: 52229 / Num. obs: 52206 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique all: 6430 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
autoSHARP位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→46.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26376 2670 5.1 %RANDOM
all0.227 52229 --
obs0.22971 49655 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.931 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20 Å20 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3----0.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4549 0 22 158 4729
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0224645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0341.9716308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2945618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5523.777188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.43215717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0821539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213556
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0491.53091
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92524879
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9631554
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9424.51429
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 215 -
Rwork0.324 3635 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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