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- PDB-4fmn: Structure of the C-terminal domain of the Saccharomyces cerevisia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fmn
タイトルStructure of the C-terminal domain of the Saccharomyces cerevisiae MUTL alpha (MLH1/PMS1) heterodimer bound to a fragment of NTG2
要素
  • (DNA mismatch repair protein ...) x 2
  • DNA repair peptide
キーワードHYDROLASE / Mismatch repair / MUTL / endonuclease / Zn-binding protein / DNA damage / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


Cleavage of the damaged pyrimidine / : / meiotic heteroduplex formation / MutLbeta complex / MutLgamma complex / MutLalpha complex / oxidized pyrimidine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / base-excision repair, AP site formation ...Cleavage of the damaged pyrimidine / : / meiotic heteroduplex formation / MutLbeta complex / MutLgamma complex / MutLalpha complex / oxidized pyrimidine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / base-excision repair, AP site formation / mismatched DNA binding / reciprocal meiotic recombination / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endonuclease III-like protein 1 / DNA mismatch repair protein Mlh1, C-terminal / DNA mismatch repair protein Mlh1 C-terminus / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III family signature. / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain ...Endonuclease III-like protein 1 / DNA mismatch repair protein Mlh1, C-terminal / DNA mismatch repair protein Mlh1 C-terminus / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III family signature. / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / Endonuclease III-like, iron-sulphur cluster loop motif / FES / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNA glycosylase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein PMS1 / DNA mismatch repair protein MLH1 / Endonuclease III homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Gueneau, E. / Legrand, P. / Charbonnier, J.B.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure of the MutL alpha C-terminal domain reveals how Mlh1 contributes to Pms1 endonuclease site.
著者: Gueneau, E. / Dherin, C. / Legrand, P. / Tellier-Lebegue, C. / Gilquin, B. / Bonnesoeur, P. / Londino, F. / Quemener, C. / Le Du, M.H. / Marquez, J.A. / Moutiez, M. / Gondry, M. / Boiteux, S. / Charbonnier, J.B.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Structure summary
改定 1.22013年8月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein MLH1
B: DNA mismatch repair protein PMS1
C: DNA repair peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,23616
ポリマ－62,2733
非ポリマー96413
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area24880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.940, 66.300, 74.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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DNA mismatch repair protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein MLH1 / MutL protein homolog 1 / Post meiotic segregation protein 2


分子量: 33239.102 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 483-769 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MLH1, PMS2, YMR167W, YM8520.16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38920
#2: タンパク質 DNA mismatch repair protein PMS1 / Postmeiotic segregation protein 1


分子量: 27948.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 635-873 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PMS1, YNL082W, N2317 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14242

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド DNA repair peptide / Ntg2 (DNA N-glycosylase and apurinic or apyrimidinic lyase)


分子量: 1085.342 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-29 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08214

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非ポリマー , 4種, 144分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. all: 25931 / Num. obs: 25750 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 66.07 Å2 / Rsym value: 0.098
反射 シェル解像度: 2.69→2.86 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.768 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4E4W

4e4w


解像度: 2.69→31.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9421 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9315 / SU R Cruickshank DPI: 0.304 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1923 1305 5.07 %RANDOM
Rwork0.1686 ---
obs0.1698 25738 99.02 %-
原子変位パラメータBiso mean: 85.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.6993 Å20 Å26.1161 Å2
2--13.8889 Å20 Å2
3---9.8104 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.398 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→31.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3937 0 56 131 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014061HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.185456HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1473SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes109HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes565HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4061HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.54
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion517SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4490SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.8 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 124 4.6 %
Rwork0.2136 2569 -
all0.2152 2693 -
obs--99.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6430.24020.99381.63050.72523.6307-0.0168-0.08940.0404-0.0481-0.0193-0.07480.0128-0.22530.0360.06240.00530.0588-0.47830.0117-0.407547.1686-0.618116.0476
21.8927-0.47322.07151.6547-0.6485.9562-0.00370.05270.116-0.1205-0.0780.61510.179-1.14890.0817-0.10020.001-0.046-0.2757-0.0196-0.239724.6723.0139-22.7475
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|505 - A|769 }A505 - 769
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|651 - B|873 }B651 - 873

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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