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万見
- PDB-4fmm: Dimeric Sec14 family homolog 3 from Saccharomyces cerevisiae pres... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fmm
タイトルDimeric Sec14 family homolog 3 from Saccharomyces cerevisiae presents some novel features of structure that lead to a surprising "dimer-monomer" state change induced by substrate binding
要素Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Sec14 domain / Phosphatidylinositol binding / signaling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphatidylinositol transporter complex / phosphatidylinositol transfer activity / nucleus-vacuole junction / sterol binding / sterol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / phospholipid transport / lipid droplet / cell periphery ...negative regulation of sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphatidylinositol transporter complex / phosphatidylinositol transfer activity / nucleus-vacuole junction / sterol binding / sterol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / phospholipid transport / lipid droplet / cell periphery / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) ...: / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Yuan, Y. / Zhao, W. / Wang, X. / Gao, Y. / Niu, L. / Teng, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Dimeric Sfh3 has structural changes in its binding pocket that are associated with a dimer-monomer state transformation induced by substrate binding.
著者: Yuan, Y. / Zhao, W. / Wang, X. / Gao, Y. / Niu, L. / Teng, M.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
B: Phosphatidylinositol transfer protein PDR16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,87814
ポリマ－83,9762
非ポリマー90212
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5150 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area29550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.177, 76.914, 294.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-610-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol transfer protein PDR16 / SEC14 homolog 3 / PITP / Pleiotropic drug resistance protein 16


分子量: 41988.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: N1158, PDR16, SFH3, YNL231C / プラスミド: pET-22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P53860
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.18 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2 M magnesium acetate tetrahydrate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate, pH 6.0, 20% w/v PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月7日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→147.48 Å / Num. obs: 37249 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 5 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル解像度: 2.34→2.38 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Num. unique all: 1407 / % possible all: 76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.34→47.414 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 6.853 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.355 / ESU R Free: 0.257 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26363 1781 5 %RANDOM
Rwork0.21445 ---
obs0.21696 33809 95.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.122 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2--1.8 Å20 Å2
3----2.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→47.414 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5182 0 57 270 5509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0951.977275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8655647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.74623.739238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.73915901
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9061531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4461.53252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83325263
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.07832120
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8074.52012
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.398 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 99 -
Rwork0.249 1960 -
obs--76.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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