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万見
- PDB-4fme: EspG-Rab1-Arf6 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fme
タイトルEspG-Rab1-Arf6 complex
要素
  • ADP-ribosylation factor 6
  • EspG protein
  • Ras-related protein Rab-1A
キーワードPROTEIN BINDING / alpha-beta fold / Rab1-GAP / Arf6 effector / Rab1 / Arf6
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of glycoprotein metabolic process / protein localization to cleavage furrow / growth hormone secretion / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of glycoprotein metabolic process / protein localization to cleavage furrow / growth hormone secretion / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / COPII-coated vesicle cargo loading / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of filopodium assembly / positive regulation of focal adhesion disassembly / RAB geranylgeranylation / melanosome transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / MET receptor recycling / endocytic recycling / thioesterase binding / Flemming body / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / vesicle transport along microtubule / filopodium membrane / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / COPII-mediated vesicle transport / cortical actin cytoskeleton organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / transport vesicle membrane / virion assembly / hepatocyte apoptotic process / Golgi organization / positive regulation of actin filament polymerization / cleavage furrow / endocytic vesicle / synaptic vesicle endocytosis / autophagosome assembly / regulation of presynapse assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / ruffle / signaling adaptor activity / endomembrane system / substrate adhesion-dependent cell spreading / small monomeric GTPase / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of protein secretion / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / liver development / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / autophagy / endocytosis / recycling endosome membrane / GDP binding / melanosome / cell migration / nervous system development / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / G protein activity / midbody / early endosome membrane / cell cortex / cell differentiation / early endosome / postsynapse / cell adhesion / endosome / defense response to bacterium / cadherin binding / Golgi membrane / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine protease, VirA/EspG / Cysteine protease, VirA/EspG, N-terminal / EspG protein / ADP-ribosylation factor 6 / : / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family ...Cysteine protease, VirA/EspG / Cysteine protease, VirA/EspG, N-terminal / EspG protein / ADP-ribosylation factor 6 / : / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 6 / Ras-related protein Rab-1A / EspG protein / T3SS secreted effector EspG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Shao, F. / Zhu, Y.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Structurally Distinct Bacterial TBC-like GAPs Link Arf GTPase to Rab1 Inactivation to Counteract Host Defenses.
著者: Dong, N. / Zhu, Y. / Lu, Q. / Hu, L. / Zheng, Y. / Shao, F.
履歴
登録2012年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EspG protein
B: Ras-related protein Rab-1A
C: ADP-ribosylation factor 6
D: EspG protein
E: Ras-related protein Rab-1A
F: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,87616
ポリマ－153,6786
非ポリマー2,19810
水724
1
A: EspG protein
B: Ras-related protein Rab-1A
C: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9388
ポリマ－76,8393
非ポリマー1,0995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6100 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area28920 Å2
手法PISA
2
D: EspG protein
E: Ras-related protein Rab-1A
F: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9388
ポリマ－76,8393
非ポリマー1,0995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6070 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area28950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.222, 137.222, 126.503
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 EspG protein


分子量: 38903.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157 / 遺伝子: espG / プラスミド: pGEX-6p-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5WMC0, UniProt: Q7DB50*PLUS
#2: タンパク質 Ras-related protein Rab-1A / YPT1-related protein


分子量: 19477.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB1, RAB1A / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62820
#3: タンパク質 ADP-ribosylation factor 6


分子量: 18458.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF6 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62330

-
非ポリマー , 5種, 14分子

#4: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES WERE CONFIRMED BY GENE SEQUENCING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.26 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.2
詳細: 8% PEG8000, 0.1 M NaKPO4 (pH 6.2), and 0.2 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97923
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月12日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→50 Å / Num. obs: 18452 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 4.1→4.25 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.663 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DENZOデータ削減
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.1→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1667 9 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 17134 92.5 %-
all-18489 --
溶媒の処理Bsol: 81.83 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 150.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.014 Å2-0 Å20 Å2
2--19.014 Å20 Å2
3----38.028 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10774 0 132 4 10910
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it9.16115
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it14.20320
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it13.09420
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it19.24925
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.25 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3321 144 -
Rwork0.3181 1332 -
obs--80.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:DNA-RNA_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION6GAO.PAR
X-RAY DIFFRACTION7GTP.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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