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- PDB-4fl5: Crystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with a Tau-pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fl5
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with a Tau-protein peptide surrounding pS214
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Microtubule-associated protein tau
キーワードSIGNALING PROTEIN / Peptide binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / axon development / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / central nervous system neuron development / keratinization / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / apolipoprotein binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / phosphoserine residue binding / axolemma / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / establishment of skin barrier / positive regulation of axon extension / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / stress granule assembly / negative regulation of stem cell proliferation / cytoplasmic microtubule organization / RHO GTPases activate PKNs / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / protein kinase A signaling / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / stem cell proliferation / regulation of autophagy / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / astrocyte activation / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to reactive oxygen species / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Schumacher, B. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: FASEB J. / 年: 2015
タイトル: Involvement of 14-3-3 in tubulin instability and impaired axon development is mediated by Tau.
著者: Joo, Y. / Schumacher, B. / Landrieu, I. / Bartel, M. / Smet-Nocca, C. / Jang, A. / Choi, H.S. / Jeon, N.L. / Chang, K.A. / Kim, H.S. / Ottmann, C. / Suh, Y.H.
履歴
登録2012年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Data collection
改定 1.22017年6月7日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma
P: Microtubule-associated protein tau
Q: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,06919
ポリマ－55,3844
非ポリマー68515
水9,530529
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子

B: 14-3-3 protein sigma
Q: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,06919
ポリマ－55,3844
非ポリマー68515
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545x+1/2,-y-1/2,-z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area22590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.690, 70.080, 128.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: x-1/2,-y-1/2,-z.

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABPQ

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26558.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, SFN / プラスミド: pProEx HtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 1133.168 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 527-536 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636

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非ポリマー , 5種, 544分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 529 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes/NaOH pH 7.5, 0.2 M CaCl2, 28% PEG 400, 5% glycerol, 2 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection数: 175180 / Rmerge(I) obs: 0.047 / D res high: 1.9 Å / Num. obs: 45097 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / Num. obs: 6338 / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.233
反射解像度: 1.9→19.643 Å / Num. all: 45268 / Num. obs: 45097 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 23.532 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 21.78
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-20.2335.8823457633899.5
2-2.20.13110.0936034946799.6
2.2-2.50.07916.2636185919199.7
2.5-30.05123.6433278834699.9
3-3.50.03235.2617111429599.9
3.5-40.02545.669563240399.8
4-60.02346.5713887352999.9
6-100.02248.794583121499.8
10-120.01960.56539151100
120.01854.7254316374.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / WRfactor Rfree: 0.2117 / WRfactor Rwork: 0.1561 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8809 / SU B: 2.712 / SU ML: 0.082 / SU R Cruickshank DPI: 0.1332 / SU Rfree: 0.1355 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2117 2255 5 %RANDOM
Rwork0.1561 ---
obs0.1589 45096 100 %-
all-45097 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.87 Å2 / Biso mean: 17.8038 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.56 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3695 0 30 529 4254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0224274
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9511.9935885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.5775.097618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.46124.641209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00515.036831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6021536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.52609
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.08124273
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.22131665
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9194.51531
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 163 -
Rwork0.18 3102 -
all-3265 -
obs-42841 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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