[日本語] English
万見
- PDB-4fj3: 14-3-3 isoform zeta in complex with a diphoyphorylated C-RAF peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fj3
タイトル14-3-3 isoform zeta in complex with a diphoyphorylated C-RAF peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / 14-3-3 fold / all alpha-helical / adapter protein / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


death-inducing signaling complex assembly / synaptic target recognition / Golgi reassembly / intermediate filament cytoskeleton organization / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / regulation of Rho protein signal transduction / respiratory system process / type B pancreatic cell proliferation / tube formation ...death-inducing signaling complex assembly / synaptic target recognition / Golgi reassembly / intermediate filament cytoskeleton organization / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / regulation of Rho protein signal transduction / respiratory system process / type B pancreatic cell proliferation / tube formation / regulation of synapse maturation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of protein localization to nucleus / Negative feedback regulation of MAPK pathway / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / IFNG signaling activates MAPKs / GP1b-IX-V activation signalling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / pseudopodium / face development / regulation of cell differentiation / thyroid gland development / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / somatic stem cell population maintenance / phosphoserine residue binding / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / MAP kinase kinase kinase activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / response to muscle stretch / ERK1 and ERK2 cascade / myelination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adenylate cyclase activator activity / thymus development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Stimuli-sensing channels / wound healing / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / regulation of protein stability / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / melanosome / intracellular protein localization / insulin receptor signaling pathway / MAPK cascade / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cadherin binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / : / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / 14-3-3 domain / : / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ottmann, C. / Molzan, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Synergistic binding of the phosphorylated S233- and S259-binding sites of C-RAF to one 14-3-3zeta dimer
著者: Molzan, M. / Ottmann, C.
履歴
登録2012年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
P: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6253
ポリマ－57,6253
非ポリマー00
水10,575587
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.140, 102.430, 113.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1 - 300
2115B1 - 300

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26720.217 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Proto-oncogene c-RAF / cRaf / Raf-1


分子量: 4184.204 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 229-264 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P04049, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 587 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Na-acetate pH 7.0, 0.8 M NaH2PO4 and 1.2 M K2HPO4 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月14日
放射モノクロメーター: Al2/Al2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 62201 / Num. obs: 61869 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 36.724 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 19.57
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.95-20.4364.31238794451199.5
2-2.10.2886.24405937699199.4
2.1-2.20.1828.97318006376199.2
2.2-2.30.12812.47283755312199.5
2.3-2.50.09316.08448018295199.3
2.5-30.05922.736365312346199.6
3-40.04133.39513289912199.8
4-60.03837.05264905193199.5
6-100.03635.6582021762199.2
10-200.03438.042531523196.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0093精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→46.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 5.167 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 3094 5 %RANDOM
Rwork0.1586 ---
obs0.1611 61868 99.46 %-
all-62201 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.56 Å2 / Biso mean: 35.2967 Å2 / Biso min: 14.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3609 0 0 587 4196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0223860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7241.975241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9465503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.33324.924197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04915.041737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4851529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022919
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.498310953
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free18.4125588
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.82653784
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
849MEDIUM POSITIONAL0.20.5
786LOOSE POSITIONAL0.535
849MEDIUM THERMAL3.382
786LOOSE THERMAL4.9710
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.199 218 -
Rwork0.143 4009 -
all-4227 -
obs--99.39 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る