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- PDB-4fh0: Crystal Structure of Human BinCARD CARD, double mutant F16M/L66M ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fh0
タイトルCrystal Structure of Human BinCARD CARD, double mutant F16M/L66M SeMet form
要素Bcl10-interacting CARD protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Apoptosis / Mainly alpha / Bcl10 / Nucleus / ER / Mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


CARD domain binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / mitochondrial membrane / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
BinCARD, CARD domain / Caspase recruitment domain-containing protein 19 / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Death-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase recruitment domain-containing protein 19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Chen, K.-E. / Kobe, B. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: The structure of the caspase recruitment domain of BinCARD reveals that all three cysteines can be oxidized.
著者: Chen, K.E. / Richards, A.A. / Caradoc-Davies, T.T. / Vajjhala, P.R. / Robin, G. / Lua, L.H. / Hill, J.M. / Schroder, K. / Sweet, M.J. / Kellie, S. / Kobe, B. / Martin, J.
履歴
登録2012年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年11月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refln / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bcl10-interacting CARD protein
B: Bcl10-interacting CARD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5595
ポリマ－24,2712
非ポリマー2883
水3,639202
1
A: Bcl10-interacting CARD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3283
ポリマ－12,1351
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bcl10-interacting CARD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2322
ポリマ－12,1351
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.196, 36.669, 43.276
Angle α, β, γ (deg.)108.54, 90.30, 111.01
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological unit is a monomer. There is 2 biological unit in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Bcl10-interacting CARD protein / BinCARD


分子量: 12135.491 Da / 分子数: 2 / 断片: caspase recruitment domain / 変異: F16M, L66M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C9orf89 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96LW7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: Bis-Tris pH 6.5, ammonium sulfate, PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537, 0.9797, 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月9日
放射モノクロメーター: Sagitally focused Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97971
30.97951
反射解像度: 1.25→32.139 Å / Num. all: 45786 / Num. obs: 45785 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 12 Å2 / Limit h max: 25 / Limit h min: -25 / Limit k max: 27 / Limit k min: -29 / Limit l max: 34 / Limit l min: 0 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.2
Reflection scaleGroup code: 1
反射 シェル解像度: 1.4→1.47 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 6572 / % possible all: 92.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-IceGUIデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.4→27.724 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.9167 / SU ML: 0.27 / σ(F): 2.44 / 位相誤差: 15.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1772 1676 5.08 %Random
Rwork0.1374 ---
obs0.1395 32992 96.52 %-
all-32997 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.123 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 49.37 Å2 / Biso mean: 17.6784 Å2 / Biso min: 6.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0894 Å2-0.0136 Å2-0.1957 Å2
2---0.3114 Å2-0.6843 Å2
3---0.222 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→27.724 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1587 0 15 202 1804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3032282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.934682
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4001-1.44130.20341380.1422458259692
1.4413-1.48780.18131530.12352577273095
1.4878-1.5410.18271380.11532606274496
1.541-1.60270.17481270.11752603273096
1.6027-1.67560.1931270.12462626275396
1.6756-1.76390.19451360.12892608274497
1.7639-1.87440.19711450.1312623276897
1.8744-2.01910.18181400.12692631277198
2.0191-2.22220.14941370.12662630276798
2.2222-2.54360.16411400.132657279798
2.5436-3.20390.1791520.14742684283699
3.2039-27.72930.17661430.15552613275697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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