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- PDB-4fgu: Crystal structure of prolegumain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fgu
タイトルCrystal structure of prolegumain
要素Legumain
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / AEP / ASPARAGINYL ENDOPEPTIDASE / SUBSTRATE SPECIFICITY / MHCII / ANTIGEN PROCESSING / PROENZYME / CANCER / LYSOSOMAL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / dendritic spine organization ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / endopeptidase activator activity / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / cellular response to calcium ion / proteolysis involved in protein catabolic process / protein maturation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / tau protein binding / memory / cellular response to amyloid-beta / apical part of cell / late endosome / peptidase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / negative regulation of gene expression / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #130 / Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family / Rossmann fold - #1460 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Rossmann fold ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #130 / Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family / Rossmann fold - #1460 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Dall, E. / Brandstetter, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Mechanistic and structural studies on legumain explain its zymogenicity, distinct activation pathways, and regulation.
著者: Dall, E. / Brandstetter, H.
履歴
登録2012年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Legumain
B: Legumain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,7026
ポリマ－98,4112
非ポリマー1,2914
水1,00956
1
A: Legumain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8513
ポリマ－49,2051
非ポリマー6462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Legumain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8513
ポリマ－49,2051
非ポリマー6462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Legumain
ヘテロ分子

B: Legumain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,7026
ポリマ－98,4112
非ポリマー1,2914
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area3480 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area33180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.100, 185.100, 173.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Legumain / Asparaginyl endopeptidase / Protease / cysteine 1


分子量: 49205.469 Da / 分子数: 2 / 変異: N272Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGMN, PRSC1 / 発現宿主: Leishmania tarentolae (真核生物) / 株 (発現宿主): P10 / 参照: UniProt: Q99538, legumain
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 35 % 2-ethoxyethanol, 0.1 M cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月10日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL (SI111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→58.8 Å / Num. obs: 10515 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.9→4.11 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.9→49.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.775 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.722 / SU B: 55.155 / SU ML: 0.76 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.975 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29963 503 4.8 %RANDOM
Rwork0.28582 ---
all0.2867 10515 --
obs0.28648 9976 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.383 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→49.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6548 0 84 56 6688
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.026820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1691.9589276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.809350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5695809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.00524.012324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.034151136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.8991534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.022
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 42 -
Rwork0.405 644 -
obs--97.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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