+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fgl | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Reduced quinone reductase 2 in complex with chloroquine | ||||||
Components | Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE inhibitor / chloroquine / FMN reductase superfamily (conserved domain database) / metallo-flavoprotein / Rossmann fold / two-electron reduction of quinones to hydroquinones / FAD binding / Zn binding / cytosol / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.2 Å | ||||||
Authors | Leung, K.K. / Shilton, B.H. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2013 Title: Crystal structures of quinone reductase 2 bound to antimalarial drugs reveal conformational change upon reduction Authors: Leung, K.K. / Shilton, B.H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4fgl.cif.gz | 383.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4fgl.ent.gz | 314.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4fgl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4fgl_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4fgl_full_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | |
Data in XML | 4fgl_validation.xml.gz | 47.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4fgl_validation.cif.gz | 69.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/4fgl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/4fgl | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4fgjC 4fgkC 1qr2S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 26108.666 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NMOR2, NQO2 / Plasmid: pProNQO2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-FAD / #4: Chemical | ChemComp-CLQ / #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE CONFLICT BETWEEN RESIDUE F46 IN THE COORDINATES AND L47, FROM THE ...AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE CONFLICT BETWEEN RESIDUE F46 IN THE COORDINATE | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.43 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 1.7M Ammonium sulfate, 0.1M Hepes , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2012 / Details: 9CCD, 9 tiled fiber-optic tapers | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.2→48.307 Å / Num. all: 287744 / Num. obs: 287298 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 13.543 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 19.34 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1QR2 Resolution: 1.2→48.307 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.17 / FOM work R set: 0.9283 / SU ML: 0.1 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Phase error: 14.77 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.195 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.45 Å2 / Biso mean: 12.8001 Å2 / Biso min: 3.07 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.2→48.307 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
|