+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fgl | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Reduced quinone reductase 2 in complex with chloroquine | ||||||
![]() | Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE inhibitor / chloroquine / FMN reductase superfamily (conserved domain database) / metallo-flavoprotein / Rossmann fold / two-electron reduction of quinones to hydroquinones / FAD binding / Zn binding / cytosol / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE inhibitor complex | ||||||
Function / homology | ![]() ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Leung, K.K. / Shilton, B.H. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of quinone reductase 2 bound to antimalarial drugs reveal conformational change upon reduction Authors: Leung, K.K. / Shilton, B.H. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 383.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 314.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.8 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 2.8 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 47.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 69.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4fgjC ![]() 4fgkC ![]() 1qr2S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 26108.666 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-FAD / #4: Chemical | ChemComp-CLQ / #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE CONFLICT BETWEEN RESIDUE F46 IN THE COORDINATES AND L47, FROM THE ...AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE CONFLICT BETWEEN RESIDUE F46 IN THE COORDINATE | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.43 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 1.7M Ammonium sulfate, 0.1M Hepes , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2012 / Details: 9CCD, 9 tiled fiber-optic tapers | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.2→48.307 Å / Num. all: 287744 / Num. obs: 287298 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 13.543 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 19.34 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1QR2 Resolution: 1.2→48.307 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.17 / FOM work R set: 0.9283 / SU ML: 0.1 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Phase error: 14.77 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.195 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.45 Å2 / Biso mean: 12.8001 Å2 / Biso min: 3.07 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.2→48.307 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
|