[日本語] English
万見
- PDB-4fg9: Crystal structure of human calcium/calmodulin-dependent protein k... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fg9
タイトルCrystal structure of human calcium/calmodulin-dependent protein kinase I 1-320 in complex with ATP
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
キーワードTRANSFERASE / CaMK / calmodulin / autoinhibition / regulation mechanism / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of syncytium formation by plasma membrane fusion / regulation of protein binding / positive regulation of synapse structural plasticity / regulation of muscle cell differentiation / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / nucleocytoplasmic transport / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of synapse organization ...positive regulation of syncytium formation by plasma membrane fusion / regulation of protein binding / positive regulation of synapse structural plasticity / regulation of muscle cell differentiation / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / nucleocytoplasmic transport / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of synapse organization / positive regulation of dendritic spine development / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of protein binding / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of neuron projection development / nervous system development / regulation of protein localization / cell differentiation / calmodulin binding / protein phosphorylation / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zha, M. / Zhong, C. / Ou, Y. / Wang, J. / Han, L. / Ding, J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of human CaMKIalpha reveal insights into the regulation mechanism of CaMKI.
著者: Zha, M. / Zhong, C. / Ou, Y. / Han, L. / Wang, J. / Ding, J.
履歴
登録2012年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8634
ポリマ－72,8492
非ポリマー1,0142
水2,450136
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9322
ポリマ－36,4251
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9322
ポリマ－36,4251
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子

A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子

A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,59012
ポリマ－218,5476
非ポリマー3,0436
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area22040 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area66100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.097, 83.097, 153.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-548-

HOH

21B-561-

HOH

31B-567-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type 1 / CaM kinase I / CaM-KI / CaM kinase I alpha / CaMKI-alpha


分子量: 36424.559 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK1 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q14012, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5M (NH4)2SO4, 100mM tri-sodium citrate, 0.8M Li2SO4, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 1W2B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.579
11h+k,-k,-l20.421
反射解像度: 2.4→76.51 Å / Num. all: 23421 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 52.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4FG7

4fg7


解像度: 2.4→76.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2492 1188 5.1 %RANDOM
Rwork0.2087 ---
obs0.2107 23395 99.74 %-
all-23421 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 168.89 Å2 / Biso mean: 43.8183 Å2 / Biso min: 15.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→76.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4420 0 62 136 4618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1371.9716228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3645551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16324.645211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.34315765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9681518
X-RAY DIFFRACTIONCHIRAL-CENTER RESTRAINTS (A''3)0.1190.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213433
X-RAY DIFFRACTIONMAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A''2)1.5911.52774
X-RAY DIFFRACTIONMAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A''2)2.92824449
X-RAY DIFFRACTIONSIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS (A''2)2.34331812
X-RAY DIFFRACTIONSIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A''2)4.2034.51779
X-RAY DIFFRACTIONRIGID-BOND RESTRAINTS (A''2)1.62734586
LS精密化 シェル解像度: 2.398→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 55 -
Rwork0.234 1639 -
all-1694 -
obs--97.86 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る