[日本語] English
万見
- PDB-4fdw: Crystal structure of a putative cell surface protein (BACOVA_0156... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fdw
タイトルCrystal structure of a putative cell surface protein (BACOVA_01565) from Bacteroides ovatus ATCC 8483 at 2.05 A resolution
要素leucine rich hypothetical protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / putative cell surface protein / Big3 domain / LRR domain / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Immunoglobulin-like - #3630 / Bacterial Ig-like domain (group 3) / Ig-like domain, bacterial type / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin-like ...Immunoglobulin-like - #3630 / Bacterial Ig-like domain (group 3) / Ig-like domain, bacterial type / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Bacterial group 3 Ig-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides ovatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a leucine rich hypothetical protein (BACOVA_01565) from Bacteroides ovatus ATCC 8483 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: leucine rich hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,26421
ポリマ－44,4011
非ポリマー1,86320
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.140, 112.320, 55.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 leucine rich hypothetical protein


分子量: 44400.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides ovatus (バクテリア) / 株: ATCC 8483 / 遺伝子: BACOVA_01565 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7LUR6
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 29-428) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 29-428) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M Cadmium Chloride, 30.0% polyethylene glycol 400, 0.1M sodium acetate pH 4.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月29日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45.8 Å / Num. obs: 31501 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.151 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.05-2.10.5961.37476426494.9
2.1-2.160.4781.77019409493.7
2.16-2.220.4561.96682393493.6
2.22-2.290.3492.47268399696.5
2.29-2.370.2912.97115390997
2.37-2.450.2473.46707368696.5
2.45-2.540.19246611362696.1
2.54-2.650.1644.76156342895.5
2.65-2.760.155.25607322794.4
2.76-2.90.1176.55275308694.1
2.9-3.060.0898.55730310497.7
3.06-3.240.06611.45181282296.6
3.24-3.470.04914.44848266095.3
3.47-3.740.03917.64420242093
3.74-4.10.02920.63578211990.4
4.1-4.580.02524.73732206094.9
4.58-5.290.02424.53363184896.9
5.29-6.480.02723.12732152395.5
6.48-9.170.02426.81988113290.6
9.170.01336.3127464593.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4fd0

4fd0


解像度: 2.05→45.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9345 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9274 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. CD AND CL MODELED WERE PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION CONDITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2201 1584 5.04 %RANDOM
Rwork0.1808 ---
obs0.1828 31459 98.12 %-
原子変位パラメータBiso max: 101 Å2 / Biso mean: 37.8138 Å2 / Biso min: 16.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.4594 Å20 Å20 Å2
2--1.0821 Å20 Å2
3----11.5415 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.251 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2973 0 20 260 3253
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1469SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes86HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes453HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3102HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd9SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion433SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3782SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3102HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4231HARMONIC21.14
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.62
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.78
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 161 5.67 %
Rwork0.2257 2679 -
all0.226 2840 -
obs--98.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.60491.251-2.91041.3193-1.48573.29480.02650.03380.0782-0.19380.05730.17740.229-0.1993-0.0838-0.0661-0.0041-0.0327-0.07270.06010.02875.7127-41.966767.1379
20.4152-0.07080.01711.6165-0.88851.05550.04150.0355-0.03280.0051-0.0490.0501-0.05190.19150.0075-0.0919-0.0270.0099-0.0591-0.016-0.013614.1709-1.746737.5767
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|48 - 126}A48 - 126
2X-RAY DIFFRACTION2{A|127 - 428}A127 - 428

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る