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- PDB-4fcv: Crystal structure of the C-terminal domain of ClpB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fcv
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of ClpB
要素Chaperone protein ClpB
キーワードCHAPERONE / AAA domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chaperone protein ClpB
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Biter, A.B. / Lee, S. / Sung, N. / Tsai, F.T.F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Structural basis for intersubunit signaling in a protein disaggregating machine.
著者: Biter, A.B. / Lee, S. / Sung, N. / Tsai, F.T.
履歴
登録2012年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein ClpB
B: Chaperone protein ClpB
C: Chaperone protein ClpB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,1276
ポリマ-106,8453
非ポリマー1,2823
00
1
A: Chaperone protein ClpB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0422
ポリマ-35,6151
非ポリマー4271
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chaperone protein ClpB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0422
ポリマ-35,6151
非ポリマー4271
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Chaperone protein ClpB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0422
ポリマ-35,6151
非ポリマー4271
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.146, 116.814, 68.945
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.520, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12A
22B
32C
13A
23B
33C
14A
24B
34C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A542 - 636
2113B542 - 636
3113C542 - 636
1123A757 - 852
2123B757 - 852
3123C757 - 852
1133A853 - 901
2133B853 - 901
3133C853 - 901
1143A651 - 756
2143B651 - 756
3143C651 - 756

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質 Chaperone protein ClpB


分子量: 35615.008 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 544-852 / 変異: E668A, I683M, L706M, L770M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: clpB, TTHA1487 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL CodonPlus / 参照: UniProt: Q9RA63
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.96 %
結晶化温度: 294 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium acetate, PEG 3350, pH 8.0, hanging drop, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→60 Å / Num. obs: 12853

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→41.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 77.89 / SU ML: 0.584 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.711 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2607 647 5 %RANDOM
Rwork0.2331 ---
obs0.2345 12853 99.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 217.93 Å2 / Biso mean: 107.8985 Å2 / Biso min: 53.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.84 Å20 Å2-2.28 Å2
2--4.19 Å20 Å2
3----1.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→41.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7446 0 81 0 7527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0227659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1912.00110353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.445930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.11922.623366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.163151392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9791596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.21161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5591.54641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22527491
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.02533018
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6194.52862
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A380TIGHT POSITIONAL0.020.05
12B380TIGHT POSITIONAL0.020.05
13C380TIGHT POSITIONAL0.020.05
11A366LOOSE POSITIONAL0.035
12B366LOOSE POSITIONAL0.035
13C366LOOSE POSITIONAL0.035
11A380TIGHT THERMAL0.030.5
12B380TIGHT THERMAL0.030.5
13C380TIGHT THERMAL0.030.5
11A366LOOSE THERMAL0.0410
12B366LOOSE THERMAL0.0310
13C366LOOSE THERMAL0.0310
21A384TIGHT POSITIONAL0.030.05
22B384TIGHT POSITIONAL0.030.05
23C384TIGHT POSITIONAL0.030.05
21A376LOOSE POSITIONAL0.035
22B376LOOSE POSITIONAL0.035
23C376LOOSE POSITIONAL0.035
21A384TIGHT THERMAL0.030.5
22B384TIGHT THERMAL0.040.5
23C384TIGHT THERMAL0.030.5
21A376LOOSE THERMAL0.0410
22B376LOOSE THERMAL0.0510
23C376LOOSE THERMAL0.0310
31A27LOOSE POSITIONAL0.275
32B27LOOSE POSITIONAL0.445
33C27LOOSE POSITIONAL0.245
31A27LOOSE THERMAL4.7110
32B27LOOSE THERMAL5.0410
33C27LOOSE THERMAL2.4410
41A424TIGHT POSITIONAL0.020.05
42B424TIGHT POSITIONAL0.020.05
43C424TIGHT POSITIONAL0.020.05
41A456LOOSE POSITIONAL0.025
42B456LOOSE POSITIONAL0.025
43C456LOOSE POSITIONAL0.025
41A424TIGHT THERMAL0.030.5
42B424TIGHT THERMAL0.030.5
43C424TIGHT THERMAL0.030.5
41A456LOOSE THERMAL0.0310
42B456LOOSE THERMAL0.0410
43C456LOOSE THERMAL0.0310
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 46 -
Rwork0.27 876 -
all-922 -
obs--98.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.31013.29312.25127.34381.14834.8816-0.11780.238-0.4539-0.40020.5115-0.34550.27230.1915-0.39370.2054-0.2101-0.08240.36460.1480.1578-2.5834-15.3249-9.8058
26.814-2.54316.38743.1104-1.92768.39450.5877-0.4526-0.4147-0.0026-0.30780.4310.2881-1.0316-0.27990.2952-0.27160.0460.6038-0.0820.2428-25.41-14.3595-29.3305
36.56240.4226-0.30697.07332.91696.4909-0.1899-0.5431-0.02650.69640.1941-0.29850.2507-0.0185-0.00410.33980.0510.0070.0606-0.00740.0213-8.52074.4515-37.8988
44.1850.4808-2.53.9305-4.295712.6906-0.41570.79420.1138-0.2209-0.0666-0.21820.7697-0.11910.48230.0967-0.08440.05460.2201-0.04430.1555-4.08064.1182-67.689
59.43282.8310.03916.8328-2.09376.8501-0.26270.38460.2591-0.63720.3817-0.2810.3842-0.1514-0.11890.1212-0.00250.04170.04970.01450.3354-10.4213-34.6432-61.3931
615.5081-5.7583-4.93084.55581.74082.7218-0.1698-1.1189-0.70480.07370.26570.4160.0041-0.0534-0.09590.1779-0.1857-0.06950.50940.2530.2169-38.5906-32.6426-50.7455
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A542 - 744
2X-RAY DIFFRACTION2A745 - 852
3X-RAY DIFFRACTION3B542 - 744
4X-RAY DIFFRACTION4B745 - 852
5X-RAY DIFFRACTION5C542 - 744
6X-RAY DIFFRACTION6C745 - 852

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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