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- PDB-4f9g: Crystal structure of STING complex with Cyclic di-GMP. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f9g
タイトルCrystal structure of STING complex with Cyclic di-GMP.
要素Transmembrane protein 173
キーワードPROTEIN BINDING / INTERFERON / IMMUNE SYSTEM C-DI-GMP Dimerisation
機能・相同性
機能・相同性情報


STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / serine/threonine protein kinase complex / protein localization to endoplasmic reticulum / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / proton channel activity / cyclic-di-GMP binding / STING mediated induction of host immune responses / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway ...STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / serine/threonine protein kinase complex / protein localization to endoplasmic reticulum / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / proton channel activity / cyclic-di-GMP binding / STING mediated induction of host immune responses / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / cGAS/STING signaling pathway / reticulophagy / pattern recognition receptor signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / positive regulation of macroautophagy / autophagosome membrane / cellular response to organic cyclic compound / autophagosome assembly / positive regulation of type I interferon production / cellular response to interferon-beta / signaling adaptor activity / positive regulation of defense response to virus by host / antiviral innate immune response / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / autophagosome / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / secretory granule membrane / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / cytoplasmic vesicle membrane / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / peroxisome / positive regulation of protein binding / regulation of inflammatory response / defense response to virus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / mitochondrial outer membrane / endosome / Golgi membrane / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #5200 / Stimulator of interferon genes protein / : / Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein, C-terminal domain superfamily / Transmembrane protein 173 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #5200 / Stimulator of interferon genes protein / : / Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein, C-terminal domain superfamily / Transmembrane protein 173 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C2E / Stimulator of interferon genes protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Wu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2012
タイトル: Cyclic di-GMP Sensing via the Innate Immune Signaling Protein STING.
著者: Yin, Q. / Tian, Y. / Kabaleeswaran, V. / Jiang, X. / Tu, D. / Eck, M.J. / Chen, Z.J. / Wu, H.
履歴
登録2012年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月1日Group: Other
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protein 173
C: Transmembrane protein 173
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3873
ポリマ－59,6972
非ポリマー6901
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area17590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.027, 74.200, 60.013
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNLEULEUchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA154 - 18940 - 75
12ARGARGPROPROchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA191 - 22677 - 112
13SERSERPROPROchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA241 - 303127 - 189
14ASNASNCYSCYSchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA307 - 309193 - 195
15LEULEUPROPROchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA311 - 317197 - 203
16SERSERVALVALchain 'A' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...AA322 - 343208 - 229
21ASNASNLEULEUchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB154 - 18940 - 75
22ARGARGPROPROchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB191 - 22677 - 112
23SERSERPROPROchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB241 - 303127 - 189
24ASNASNCYSCYSchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB307 - 309193 - 195
25LEULEUPROPROchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB311 - 317197 - 203
26PHEPHEVALVALchain 'C' and (resseq 154:189 or resseq 191:226 or resseq...CB323 - 343209 - 229

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要素

#1: タンパク質 Transmembrane protein 173 / Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / ...Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / Stimulator of interferon genes protein / hSTING


分子量: 29848.463 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal Domain (unp residues 139-379) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM173, ERIS, MITA, STING / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21-de3 / 参照: UniProt: Q86WV6
#2: 化合物 ChemComp-C2E / 9,9'-[(2R,3R,3aS,5S,7aR,9R,10R,10aS,12S,14aR)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecine-2,9-diyl]bis(2-amino-1,9-dihydro-6H-purin-6-one) / c-di-GMP / Cyclic diguanosine monophosphate / c-di-GMP


分子量: 690.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O14P2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12-15% PEG8000, 0.08 M sodium cacodylate pH 6.3-6.5, 0.16 M calcium acetate and 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月16日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 11107 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.901 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.95-3.065.90.48511111.3841100
3.06-3.185.90.34911201.3851100
3.18-3.325.90.22311231.51100
3.32-3.55.90.15311031.6211100
3.5-3.725.90.10911291.7471100
3.72-45.90.07511231.984199.7
4-4.415.80.05910902.248199.5
4.41-5.045.70.05311232.599198.3
5.04-6.355.60.04611192.306199.6
6.35-505.30.03510662.382191.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F9E

4f9e


解像度: 2.95→38.298 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7655 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 29.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2546 1089 9.83 %random
Rwork0.2049 ---
obs0.2099 11082 98.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.096 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 160.69 Å2 / Biso mean: 91.8595 Å2 / Biso min: 52.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.7208 Å2-0 Å2-30.0074 Å2
2---28.5616 Å20 Å2
3---12.8408 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→38.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2674 0 46 0 2720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112775
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5343778
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089427
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5721014
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1289X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
12C1289X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9431-3.0770.34331390.26891240137998
3.077-3.23910.32181410.25312321373100
3.2391-3.44190.28461440.202112621406100
3.4419-3.70750.24291310.185612651396100
3.7075-4.08020.25681090.16311280138999
4.0802-4.66970.23381630.17591245140899
4.6697-5.87990.2261280.20041263139199
5.8799-38.3010.25961340.2391206134093

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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