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万見
- PDB-4f55: Crystal Structure of the Catalytic Domain of the Bacillus cereus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f55
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of the Bacillus cereus SleB Protein
要素Spore cortex-lytic enzyme
キーワードHYDROLASE / lytic transglycosylase
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular immature spore / spore germination / sporulation resulting in formation of a cellular spore / cell wall organization / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Cell wall hydrolase SleB, domain 1 / Alpha-Beta Plaits - #60 / Cell wall hydrolase, SleB / Spore cortex-lytic enzyme SleB / Cell wall hydrolase SleB, domain 1 / Cell Wall Hydrolase / Alpha-Beta Plaits / PGBD superfamily / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain ...Cell wall hydrolase SleB, domain 1 / Alpha-Beta Plaits - #60 / Cell wall hydrolase, SleB / Spore cortex-lytic enzyme SleB / Cell wall hydrolase SleB, domain 1 / Cell Wall Hydrolase / Alpha-Beta Plaits / PGBD superfamily / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily / Other non-globular / Special / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Spore cortex-lytic enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hao, B.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Domain of the Bacillus cereus SleB Protein, Important in Cortex Peptidoglycan Degradation during Spore Germination.
著者: Li, Y. / Jin, K. / Setlow, B. / Setlow, P. / Hao, B.
履歴
登録2012年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spore cortex-lytic enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1924
ポリマ－13,9071
非ポリマー2853
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.626, 134.626, 134.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432

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要素

#1: タンパク質 Spore cortex-lytic enzyme / SCLE / Germination-specific amidase


分子量: 13906.643 Da / 分子数: 1 / 断片: the catalytic domain, UNP residues 136-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: ATCC 14579/DSM 31 / 遺伝子: BC_2753, sleB / プラスミド: modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A3V0
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.8 M ammonium phosphate and 0.05 sodium citrate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 18099 / Num. obs: 18099 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 47.1 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 48.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 47.2 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / Num. unique all: 885 / Rsym value: 0.555 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→47.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.793 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.107
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21172 912 5 %RANDOM
Rwork0.17964 ---
all0.18 18099 --
obs0.18121 17164 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.398 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→47.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数983 0 15 151 1149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221108
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02727
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5721.9531528
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97931774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7695146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.70623.95848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57815167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.399157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0373695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6393279
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it351136
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0518413
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.46811392
LS精密化 シェル解像度: 1.851→1.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 59 -
Rwork0.223 1237 -
obs-855 100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 54.4172 Å / Origin y: 45.3415 Å / Origin z: 28.6188 Å
111213212223313233
T0.0316 Å20.0087 Å20.05 Å2-0.0267 Å20.0152 Å2--0.1084 Å2
L2.6682 °2-0.889 °2-0.365 °2-3.2492 °2-0.1471 °2--0.3952 °2
S0.1805 Å °0.177 Å °0.1662 Å °-0.2287 Å °-0.1581 Å °-0.4565 Å °-0.0523 Å °0.0224 Å °-0.0224 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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